Assimilation du soufre

Le sulfure est incorporé à la cystéine, catalysé par la O-acétylsérine (thiol) lyase, avec l'O-acétylsérine comme substrat. La synthèse de l'O-acétylsérine est catalysée par la sérine acétyltransférase et avec l'O-acétylsérine (thiol) lyase, elle est associée en tant que complexe enzymatique appelé cystéine synthase .

La formation de cystéine est l'étape de couplage direct entre le soufre (métabolisme du soufre) et l'assimilation de l'azote chez les plantes. Cela diffère du procédé dans la levure, où le sulfure doit d'abord être incorporé dans l' homocystéine puis converti en deux étapes en cystéine.

La cystéine est un donneur de soufre pour la synthèse de la méthionine, le principal autre acide aminé soufré présent dans les plantes. Cela se produit par la voie de Trans sulfuration et la méthylation de l'homocystéine .

La cystéine et la méthionine sont des acides aminés contenant du soufre et sont d'une grande importance dans la structure, la conformation et la fonction des protéines et des enzymes, mais des niveaux élevés de ces acides aminés peuvent également être présents dans les protéines de stockage des graines. Les groupes thiol des résidus cystéine dans les protéines peuvent être oxydés, ce qui entraîne des ponts disulfure avec d'autres chaînes latérales cystéine (et forment la cystine) et / ou une liaison de polypeptides .

Les ponts disulfure ( liaisons disulfure) apportent une contribution importante à la structure des protéines. Les groupes thiol sont également d'une grande importance dans la liaison au substrat des enzymes, dans les groupes métal-soufre dans les protéines (par exemple les ferrédoxines) et dans les protéines régulatrices (par exemple les thiorédoxines).

Le glutathion ou ses homologues, par exemple l'homoglutathion chez les Fabacées ; l'hydroxyméthylglutathion chez les Poacées sont les principaux composés thiols non protéiques hydrosolubles présents dans les tissus végétaux et représentent 1 à 2 % du soufre total. La teneur en glutathion dans les tissus végétaux varie de 0,1 à 3 mM. La cystéine est le précurseur direct de la synthèse du glutathion (et de ses homologues). Premièrement, la γ-glutamylcystéine est synthétisée à partir de la cystéine et du glutamate catalysés par la gamma-glutamylcystéine synthétase. Deuxièmement, le glutathion est synthétisé à partir de la γ-glutamylcystéine et de la glycine (dans les homologues du glutathion, la β-alanine ou la sérine ) catalysées par la glutathion synthétase. Les deux étapes de la synthèse du glutathion sont des réactions dépendantes de l'ATP. Le glutathion est maintenu sous forme réduite par une glutathion réductase dépendante du NADPH et le rapport du glutathion réduit (GSH) au glutathion oxydé (GSSG) dépasse généralement une valeur de 7. Le glutathion remplit divers rôles dans le fonctionnement des plantes. Dans le métabolisme du soufre, il agit comme réducteur dans la réduction des APS en sulfite. C'est également la principale forme de transport du soufre réduit dans les usines. Les racines dépendent probablement en grande partie de leur apport réduit en soufre du transfert des pousses / racines du glutathion via le phloème, puisque la réduction du soufre se produit principalement dans le chloroplaste. Le glutathion est directement impliqué dans la réduction et l'assimilation du sélénite en sélénocystéine. De plus, le glutathion est d'une grande importance dans la protection des plantes contre le stress oxydatif et environnemental et il déprime / piège la formation d' espèces oxygénées réactives toxiques, par exemple le superoxyde, le peroxyde d'hydrogène et les hydroperoxydes lipidiques. Le glutathion fonctionne comme réducteur dans la détoxification enzymatique des espèces réactives de l'oxygène dans le cycle glutathion- ascorbate et comme tampon thiol dans la protection des protéines via une réaction directe avec des espèces réactives de l'oxygène ou par la formation de disulfures mixtes. Le potentiel du glutathion comme protecteur est lié à la taille du pool de glutathion, à son état redox (rapport GSH / GSSG) et à l'activité de la glutathion réductase . Le glutathion est le précurseur de la synthèse des phytochélatines, qui sont synthétisées enzymatiquement par une phytochélatine synthase constitutive. Le nombre de résidus γ-glutamyl-cystéine dans les phytochélatines peut aller de 2 à 5, parfois jusqu'à 11. Malgré le fait que les phytochélatines forment des complexes dont quelques métaux lourds, à savoir. cadmium, on suppose que ces composés jouent un rôle dans l'homéostasie et la détoxification des métaux lourds par tamponnage de la concentration cytoplasmatique des métaux lourds essentiels. Le glutathion est également impliqué dans la détoxification des xénobiotiques, des composés sans valeur nutritionnelle directe ni importance dans le métabolisme, qui à des niveaux trop élevés peuvent affecter négativement le fonctionnement des plantes. Les xénobiotiques peuvent être détoxifiés dans des réactions de conjugaison avec le glutathion catalysé par la glutathion S-transférase, dont l'activité est constitutive ; différents xénobiotiques peuvent induire des isoformes distinctes de l'enzyme. Les glutathion S-transférases ont une grande importance dans la désintoxication et la tolérance aux herbicides en agriculture et leur induction par des antidotes d' herbicides (« safeners ») est l'étape décisive pour l'induction de la tolérance aux herbicides dans de nombreuses plantes cultivées. Dans des conditions naturelles, les glutathion S-transférases sont supposées jouer un rôle important dans la détoxification des hydropéroxydes lipidiques, dans la conjugaison des métabolites endogènes, des hormones et des produits de dégradation de l'ADN et dans le transport des flavonoïdes .

Les sulfolipides sont des lipides contenant du soufre. Les sulfoquinovosyl diacylglycérols sont les sulfolipides prédominants présents dans les plantes. Dans les feuilles, sa teneur comprend jusqu'à 3 à 6 % du soufre total présent. Ce sulfolipide est présent dans les membranes plastidiennes et est probablement impliqué dans le fonctionnement du chloroplaste. La voie de biosynthèse et la fonction physiologique du sulfoquinovosyl diacylglycérol sont toujours à l'étude. D'après des études récentes, il est évident que le sulfite est le précurseur probable du soufre pour la formation du groupe sulfoquinovose de ce lipide.

Les espèces de Brassica contiennent des glucosinolates, qui sont des composés secondaires contenant du soufre. Les glucosinolates sont composés d'un groupement β-thioglucose, d'un oxime sulfoné et d'une chaîne latérale. La synthèse des glucosinolates commence par l'oxydation de l'acide aminé parent en un aldoxime, suivie de l'addition d'un groupe thiol (par conjugaison avec le glutathion) pour produire du thiohydroximate. Le transfert d'un fragment glucose et sulfate achève la formation des glucosinolates.

La signification physiologique des glucosinolates est encore ambiguë, bien qu'ils soient considérés comme fonctionnant comme des composés puits dans des situations d'excès de soufre. Lors de la rupture tissulaire, les glucosinolates sont dégradés par voie enzymatique par la myrosinase et peuvent donner une variété de produits biologiquement actifs tels que des isothiocyanates, des thiocyanates, des nitriles et des oxazolidine-2-thiones. On suppose que le système glucosinolate-myrosinase joue un rôle dans les interactions plante- herbivore et plante- pathogène.

De plus, les glucosinolates sont responsables des propriétés aromatiques des Brassicaceae et ont récemment fait l'objet d'une attention particulière en raison de leurs propriétés anti- cancérigènes potentielles. Les espèces d'allium contiennent des γ- glutamylpeptides et des alliines (S-alk (en) yl cystéine sulfoxydes). La teneur en ces composés secondaires soufrés dépend fortement du stade de développement de la plante, de la température, de la disponibilité en eau et du niveau de nutrition azotée et soufrée. Dans les bulbes d'oignon, leur teneur peut représenter jusqu'à 80 % de la fraction de soufre organique. On en sait moins sur la teneur en composés soufrés secondaires au stade semis de la plante.

On suppose que les alliines sont principalement synthétisées dans les feuilles, d'où elles sont ensuite transférées à l'échelle de bulbe attachée. Les voies de synthèse biosynthétiques des γ-glutamylpeptides et des alliines sont encore ambiguës. Les γ-glutamylpeptides peuvent être formés à partir de la cystéine (via la γ-glutamylcystéine ou le glutathion) et peuvent être métabolisés en les alliines correspondantes par oxydation et hydrolyse ultérieure par les γ-glutamyl transpeptidases.

Cependant, d'autres voies possibles de synthèse des γ-glutamylpeptides et des alliines ne peuvent être exclues. Les alliines et les γ-glutamylpeptides sont connus pour avoir une utilité thérapeutique et pourraient avoir une valeur potentielle comme phytopharmaceutique. Les alliines et leurs produits de dégradation (par exemple l'allicine ) sont les précurseurs d'arôme de l'odeur et du goût des espèces. L'arôme n'est libéré que lorsque les cellules végétales sont perturbées et que l'enzyme alliinase de la vacuole est capable de dégrader les alliines, produisant une grande variété de composés contenant du soufre volatils et non volatils. La fonction physiologique des γ-glutamylpeptides et des alliines n'est pas très claire.