Thiorédoxine

La thiorédoxine est une enzyme agissant comme antioxydant en facilitant la réduction d'autres protéines par formation de ponts disulfure entre résidus cystéine. C'est la raison pour laquelle on la trouve dans presque toutes les cellules ; elle est notamment indispensable aux mammifères[5] - [6].

Il s'agit d'une petite protéine de 12 kDa de la classe des oxydoréductases dont le site actif est caractérisé par deux résidus cystéine, séparés par deux acides aminés généralement hydrophobes, qui se font face et peuvent former un résidu cystine par oxydation des deux groupes fonctionnels thiol en pont disulfure :

	${\displaystyle \rightleftharpoons }$ 2 H+ + 2 e− +
Thiorédoxine réduite		Thiorédoxine oxydée

Les thiorédoxines sont maintenues à l'état réduit par une enzyme, la thiorédoxine réductase, qui fonctionne en deux temps avec la NADPH + H⁺ via la FAD :

(1) Thiorédoxine réductase-S₂ + NADPH + H⁺ → Thiorédoxine réductase-(SH)₂ + NADP⁺

(2) Thiorédoxine-S₂ + Thiorédoxine réductase-(SH)₂ → Thiorédoxine-(SH)₂ + Thiorédoxine réductase-S₂

De très nombreux substrats ont été identifiés in vitro pour la thiorédoxine, tels que la ribonucléase, les hormones gonadotrophines chorioniques, les facteurs de coagulation, le récepteur des glucocorticoïdes et l'insuline ; la réduction de l'insuline est traditionnellement utilisée comme test de l'activité de la thiorédoxine[7].

• Rubisco, une enzyme clé du cycle de Calvin régulée notamment par la thiorédoxine.