Oxydoréductase
En biochimie, les oxydoréductases sont des enzymes catalysant les réactions d'oxydoréduction en transférant les ions H+ et des électrons.
Elles sont associées à des coenzymes d'oxydoréduction (NAD, FAD, FMN, etc.).
Plusieurs de ces enzymes sont connues en tant que :
- oxydases ;
- réductases ;
- peroxydases ;
- monooxygénases ;
- dioxygénases ;
- hydrogénases ;
- déshydrogénases.
Certaines de ces enzymes produisent des radicaux libres, d'autres (superoxyde dismutases, glutathion peroxydases, catalases) sont impliquées dans la réponse au stress oxydatif, formant la premiÚre ligne de défense contre les dérivés réactifs de l'oxygÚne[1].
RĂ©actions
Une enzyme catalysant une réaction du type :
- Aâ + B â A + Bâ
est par exemple une oxydoréductase. Dans cet exemple, A est le réducteur (donneur d'électron) et B l'oxydant (accepteur d'électron).
Dans les réactions biochimiques, les réactions rédox sont parfois plus difficiles à identifier en tant que telles, à l'image de la réaction de glycolyse :
- Pi + glycĂ©raldĂ©hyde-3-phosphate + NAD+ â NADH + H+ + 1,3-bisphosphoglycĂ©rate.
Dans cette réaction, NAD+ est l'oxydant et le glycéraldéhyde-3-phosphate le réducteur.
Les oxydorĂ©ductases catalysent les rĂ©actions oĂč des molĂ©cules sont oxydĂ©es par le mouvement d'Ă©lectrons ou d'atomes H de la 1re molĂ©cule. Ces rĂ©actions sont couplĂ©es Ă des rĂ©ductions sur une autre molĂ©cule, en gĂ©nĂ©ral, NAD+ ou NADP+ ou FAD.
Il y a 3 grandes catégories :
- oxydases (fixation d'un O) ;
- déshydrogénases (départ de 2H) ;
- réductases (fixation de 2H).
Classification
Les oxydorĂ©ductases sont classĂ©es EC 1 dans la nomenclature EC des enzymes. Les oxydorĂ©ductases peuvent ĂȘtre ensuite divisĂ©es en 22 sous-catĂ©gories :
- EC 1.1 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les groupes donneurs CH-OH (alcool oxydoréductase) ;
- EC 1.2 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les groupes donneurs aldéhyde ou cétone ;
- EC 1.3 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les groupes donneurs CH-CH (CH-CH oxydoréductases) ;
- EC 1.4 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les groupes donneurs CH-NH2 (acide aminé oxydoréductases, monoamine oxydase) ;
- EC 1.5 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les groupes donneurs CH-NH ;
- EC 1.6 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur le NADH ou le NADPH ;
- EC 1.7 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les autres groupes donneurs contenant de l'azote ;
- EC 1.8 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les autres groupes donneurs contenant du soufre ;
- EC 1.9 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les autres groupes donneurs de type hÚme ;
- EC 1.10 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les diphénols et composés proches donneurs ;
- EC 1.11 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les peroxydes comme accepteurs (peroxydases) ;
- EC 1.12 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur l'hydrogÚne comme donneur (hydrogénase) ;
- EC 1.13 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les donneurs seuls avec incorporation de molécule de dioxygÚne (monoxygénases) ;
- EC 1.14 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les donneurs appariés avec incorporation de molécule de dioxygÚne (dioxygénases) ;
- EC 1.15 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les radicaux superoxydes accepteurs (Superoxyde dismutases) ;
- EC 1.16 qui regroupe les oxydoréductases qui oxydent les ions métalliques ;
- EC 1.17 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les groupes CH ou CH2 ;
- EC 1.18 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les protéines fer-soufre donneuses ;
- EC 1.19 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur la flavodoxine réduite donneuse ;
- EC 1.20 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les donneurs phosphore ou arsenic ;
- EC 1.21 qui regroupe les oxydoréductases qui agissent sur les groupes X-H et Y-H pour former une liaison X-Y ;
- EC 1.97 qui regroupe les autres oxydoréductases.
Notes et références
- Jacques Delattre, Jean-Louis Beaudeux, Dominique Bonnefont-Rousselot, Radicaux libres et stress oxydant. Aspects biologiques et pathologiques, Lavoisier, (lire en ligne), p. 57