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Oxydoréductase

En biochimie, les oxydoréductases sont des enzymes catalysant les réactions d'oxydoréduction en transférant les ions H+ et des électrons.

Elles sont associées à des coenzymes d'oxydoréduction (NAD, FAD, FMN, etc.).

Plusieurs de ces enzymes sont connues en tant que :

Certaines de ces enzymes produisent des radicaux libres, d'autres (superoxyde dismutases, glutathion peroxydases, catalases) sont impliquées dans la réponse au stress oxydatif, formant la premiÚre ligne de défense contre les dérivés réactifs de l'oxygÚne[1].

RĂ©actions

Une enzyme catalysant une réaction du type :

A− + B → A + B−

est par exemple une oxydoréductase. Dans cet exemple, A est le réducteur (donneur d'électron) et B l'oxydant (accepteur d'électron).

Dans les réactions biochimiques, les réactions rédox sont parfois plus difficiles à identifier en tant que telles, à l'image de la réaction de glycolyse :

Pi + glycĂ©raldĂ©hyde-3-phosphate + NAD+ → NADH + H+ + 1,3-bisphosphoglycĂ©rate.

Dans cette réaction, NAD+ est l'oxydant et le glycéraldéhyde-3-phosphate le réducteur.

Les oxydorĂ©ductases catalysent les rĂ©actions oĂč des molĂ©cules sont oxydĂ©es par le mouvement d'Ă©lectrons ou d'atomes H de la 1re molĂ©cule. Ces rĂ©actions sont couplĂ©es Ă  des rĂ©ductions sur une autre molĂ©cule, en gĂ©nĂ©ral, NAD+ ou NADP+ ou FAD.

Il y a 3 grandes catégories :

- oxydases (fixation d'un O) ;

- déshydrogénases (départ de 2H) ;

- réductases (fixation de 2H).

Classification

Les oxydorĂ©ductases sont classĂ©es EC 1 dans la nomenclature EC des enzymes. Les oxydorĂ©ductases peuvent ĂȘtre ensuite divisĂ©es en 22 sous-catĂ©gories :

  • EC 1.1 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les groupes donneurs CH-OH (alcool oxydorĂ©ductase) ;
  • EC 1.2 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les groupes donneurs aldĂ©hyde ou cĂ©tone ;
  • EC 1.3 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les groupes donneurs CH-CH (CH-CH oxydorĂ©ductases) ;
  • EC 1.4 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les groupes donneurs CH-NH2 (acide aminĂ© oxydorĂ©ductases, monoamine oxydase) ;
  • EC 1.5 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les groupes donneurs CH-NH ;
  • EC 1.6 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur le NADH ou le NADPH ;
  • EC 1.7 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les autres groupes donneurs contenant de l'azote ;
  • EC 1.8 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les autres groupes donneurs contenant du soufre ;
  • EC 1.9 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les autres groupes donneurs de type hĂšme ;
  • EC 1.10 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les diphĂ©nols et composĂ©s proches donneurs ;
  • EC 1.11 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les peroxydes comme accepteurs (peroxydases) ;
  • EC 1.12 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur l'hydrogĂšne comme donneur (hydrogĂ©nase) ;
  • EC 1.13 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les donneurs seuls avec incorporation de molĂ©cule de dioxygĂšne (monoxygĂ©nases) ;
  • EC 1.14 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les donneurs appariĂ©s avec incorporation de molĂ©cule de dioxygĂšne (dioxygĂ©nases) ;
  • EC 1.15 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les radicaux superoxydes accepteurs (Superoxyde dismutases) ;
  • EC 1.16 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui oxydent les ions mĂ©talliques ;
  • EC 1.17 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les groupes CH ou CH2 ;
  • EC 1.18 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les protĂ©ines fer-soufre donneuses ;
  • EC 1.19 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur la flavodoxine rĂ©duite donneuse ;
  • EC 1.20 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les donneurs phosphore ou arsenic ;
  • EC 1.21 qui regroupe les oxydorĂ©ductases qui agissent sur les groupes X-H et Y-H pour former une liaison X-Y ;
  • EC 1.97 qui regroupe les autres oxydorĂ©ductases.

Notes et références

  1. Jacques Delattre, Jean-Louis Beaudeux, Dominique Bonnefont-Rousselot, Radicaux libres et stress oxydant. Aspects biologiques et pathologiques, Lavoisier, (lire en ligne), p. 57

Voir aussi

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