Photorespiration

Les réactions intervenant dans la photorespiration font intervenir une douzaine d'enzymes réparties entre les chloroplastes, les peroxysomes et les mitochondries des plantes, catalysant les réactions suivantes :

Organite	Enzyme & N° EC	Réaction
Chloroplaste	Rubisco EC 4.1.1.39	D-ribulose-1,5-bisphosphate + O2 → 3-phospho-D-glycérate + 2-phosphoglycolate
	Phosphoglycolate phosphatase EC 3.1.3.18	2-phosphoglycolate + H2O ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ Pi + glycolate
Peroxysome	Glycolate oxydase EC 1.1.3.15	glycolate + O2 ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ H2O2 + glyoxylate
	Glycine transaminase EC 2.6.1.4	glyoxylate + L-glutamate ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ α-cétoglutarate + glycine
Mitochondrie	Système de clivage de la glycine EC 1.4.4.2 + EC 2.1.2.10 + EC 1.8.1.4	glycine + tétrahydrofolate + NAD+ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ NADH + H+ + CO2 + NH3 + 5,10-méthylènetétrahydrofolate
	Sérine hydroxyméthyltransférase EC 2.1.2.1	5,10-méthylènetétrahydrofolate + glycine + H2O ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ tétrahydrofolate + L-sérine
Peroxysome	Sérine-glyoxylate transaminase EC 2.6.1.45	L-sérine + glyoxylate ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ glycine + hydroxypyruvate
	Hydroxypyruvate réductase EC 1.1.1.81	hydroxypyruvate + NADH + H+ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ NAD+ + D-glycérate hydroxypyruvate + NADPH + H+ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ NADP+ + D-glycérate
Chloroplaste	Glycérate kinase EC 2.7.1.31	D-glycérate + ATP ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ ADP + 3-phospho-D-glycérate
	Glutamate synthase (NADPH) EC 1.4.1.13	α-cétoglutarate + L-glutamine + NADPH + H+ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ NADP+ + 2 L-glutamate
	Glutamine synthétase EC 6.3.1.2	NH3 + L-glutamate + ATP ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ ADP + Pi + L-glutamine

Représentation schématique

Ces réactions peuvent être globalement résumées par le schéma ci-dessous :

Organites et réactions associées à la photorespiration. Un chloroplaste est représenté à gauche, un peroxysome au centre et une mitochondrie à droite.
CC représente le cycle de Calvin.

Les enzymes suivantes sont représentées : PGP : phosphoglycolate phosphatase ; GOX : glycolate oxydase ; GGT : glycine transaminase ; GDC : système de clivage de la glycine ; SHMT : sérine hydroxyméthyltransférase ; SGT : sérine-glyoxylate transaminase ; HPR : hydroxypyruvate réductase ; GLYK : glycérate kinase ;

Les numéros indiquent les métabolites suivants : 1 ribulose-1,5-bisphosphate, 2 3-phosphoglycérate, 3 2-phosphoglycolate, 4 glycolate, 5 glyoxylate, 6 glycine, 7 sérine, 8 hydroxypyruvate, 9 glycérate.

Les cyanobactéries sont les seules bactéries connues réalisant une photosynthèse oxygénique. Elles réalisent la fixation du carbone à l'aide du cycle de Calvin. On a longtemps pensé qu'elles n'avaient pas recours à la photorespiration car elles concentrent le CO₂ autour de leur Rubisco à l'aide d'organites spécialisés appelés carboxysomes, ce qui favorise fortement l'activité carboxylase de la Rubisco au détriment de son activité oxygénase, et on pensait que le peu de glyoxylate formé serait facilement éliminé hors de la cellule sans nécessiter de voie métabolique spécifique pour le détoxiquer[4]. On sait cependant qu'elles métabolisent le 2-phosphoglycolate selon un ensemble de voies métaboliques qui commencent comme chez les plantes par la conversion du 2-phosphoglycolate en glyoxylate puis en glycolate. Les réactions sont semblables à celles des plantes pour Anabaena et pour Prochlorococcus marinus, mais Synechocystis a recours à une glycolate déshydrogénase qui consomme du NADH et ne libère pas de peroxyde d'hydrogène H₂O₂.

Le glyoxylate peut être métabolisé de différentes façons selon les cyanobactéries considérées, et trois voies métaboliques ont été partiellement identifiées à ce jour :

• Il peut être converti par une glyoxylate oxydase en oxalate, lui-même converti par une oxalate oxydase et une formiate déshydrogénase en deux molécules de CO₂.

• Il peut également être converti en hydroxypyruvate, comme chez les plantes ou en condensant deux molécules de glyoxylate par une tartronate-semialdéhyde synthase pour former du tartronate semialdéhyde, lui-même converti glycérate par une tartronate semialdéhyde réductase avec consommation d'une molécule de NADH ou de NADPH.

• Chez Synechocystis et Anabaena, l'hydroxypyruvate réduit en glycérate subit une phosphorylation en 3-phophoglycérate sous l'effet d'une glycérate kinase comme chez les plantes, mais d'autres cyanobactéries forment d'abord du 2-phosphoglycérate, isomérisé par la suite en 3-phosphoglycérate par une réaction semblable à celle catalysées par la phosphoglycérate mutase de la glycolyse.

Ces trois voies métaboliques s'entrecroisent et se déroulent en même temps chez Synechocystis. Ce n'est que lorsqu'elles sont toutes les trois inactivées que cette cyanobactérie requiert des concentrations élevées de dioxyde de carbone pour survivre, comme les plantes[5] - [6].

Le site actif de la Rubisco présente la particularité de posséder à la fois une activité carboxylase et une activité oxygénase. Ceci provient du fait que l'enzyme active son substrat, le ribulose-1,5-bisphosphate, sous forme d'un ènediol instable qui peut réagir aussi bien avec le CO₂ qu'avec O₂ :

Le ribulose-1,5-bisphosphate (1) est activé par la Rubisco sous forme d'un ènediol (2) susceptible de réagir aussi bien avec CO₂ pour donner deux molécules de 3-phosphoglycérate (3) qu'avec O₂ pour donner une molécule de 3-phosphoglycérate (3) et une molécule de 2-phosphoglycolate (4).

Le fait que l'oxygénation se produise dans environ 25 % des cas par rapport à la carboxylation suppose que cette dernière soit fortement favorisée par la Rubisco quand on prend en compte le fait que l'oxygène est environ 500 fois plus abondant dans l'atmosphère que le dioxyde de carbone, ce ratio tombant à 25 fois en solution dans l'eau à 25 °C[7]. Le ratio de sélectivité CO₂ / O₂ varie entre 20 et 280 selon les espèces, tandis que la vitesse de catalyse varie de 2 à 8 cycles par seconde.

Les précurseurs des cyanobactéries actuelles ont été les premiers organismes capables de photosynthèse oxygénique. Ce sont par conséquent également les premiers organismes dont la Rubisco a été exposée à l'oxygène. Ils devaient certainement produire du 2-phosphoglycolate car les mécanismes de concentration du CO₂ sont apparus bien plus tard, vraisemblablement autour de 360 à 300 millions d'années avant le présent, lorsque la concentration en oxygène dans l'atmosphère s'est sensiblement accrue[4]. Les plantes ont depuis perdu certaines enzymes du métabolisme du glycérate qui sont encore présentes chez les cyanobactéries, mais la photorespiration n'a pas disparu pour autant. Même le bactérioplancton, tel que Prochlorococcus marinus et Synechococcus, dont le génome est très réduit, a conservé les gènes de la photorespiration. Cette voie métabolique était ou bien présente d'emblée chez les cyanobactéries, ou bien est apparue très tôt chez les précurseurs de ces dernières.

D'après la théorie endosymbiotique, les précurseurs des cyanobactéries actuelles seraient également les précurseurs des chloroplastes des cellules des plantes et des algue. La Rubisco de tous ces organismes (cyanobactéries, plantes, algues) ont en commun d'accepter aussi bien l'oxygène O₂ que le dioxyde de carbone CO₂ pour réagir sur le ribulose-1,5-bisphosphate[12]. La sélectivité de la Rubisco pour le CO₂ par rapport à O₂ ne s'est sans doute pas beaucoup accrue au cours de l'évolution[13], car cette enzyme aurait évolué essentiellement alors que la concentration en oxygène atmosphérique était encore faible, de sorte que la photorespiration demeurait toujours négligeable et n'aurait pas représenté un facteur de sélection déterminant.

La modification de cette voie métabolique par ingénierie génétique permet d'augmenter le rendement de la photosynthèse, et par conséquent la production de biomasse chez Nicotiana tabacum[14].

• (fr) Cours sur La Nutrition Carbonée