Phosphorylation

Chez les eucaryotes, la phosphorylation des protéines est l'un des mécanismes de régulation le plus important et le plus fréquent. De nombreux enzymes et récepteurs sont mis en position "actif" ou "non-actif" par une phosphorylation ou une déphosphorylation. La phosphorylation est catalysée par diverses protéine kinases et autres Phosphotransférases , alors que les phosphatases se chargent de déphosphoryler. Les kinases et phosphatases sont en général régulées par des signaux extérieurs, comme les hormones, cytokines et autres facteurs de croissance ainsi que par les variations de calcium intracellulaire.

Un exemple qui peut servir d'illustration de l'antagonisme entre phosphatases et kinases est celui donné par l'équilibre entre la dégradation du glycogène (glycogénolyse) et sa synthèse (glycogénogenèse). Cet équilibre est régulé par la phosphorylation/déphosphorylation des enzymes glycogène phosphorylase, qui dégrade le glycogène, et glycogène synthase qui augmente la taille du glycogène en y greffant des molécules de glucose. L'état de phosphorylation de ces deux enzymes est régulé par les hormones glucagon, adrénaline et insuline.

Les phosphorylations ont lieu sur les chaines latérales des acides aminés comportant une fonction alcool : sérine et thréonine. Une autre classe de kinase, la tyrosine kinase phosphoryle les protéines au niveau des tyrosines. Des phosphorylations au niveau des histidines et aspartates (acides aspartiques) sont rencontrées dans les organismes procaryotes. (Voir palette pour un aperçu complet des différents types existants).