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Glycogène synthase

La glycogène synthase est une glycosyltransférase essentielle de la glycogénogenèse, c'est-à-dire du stockage du glucose par polymérisation en glycogène :

UDP-glucose + [(1→4)-α-D-glucosyl]n UDP + [(1→4)-α-D-glucosyl]n+1.
Glycogène synthase
Description de cette image, également commentée ci-après
Glycogène synthase
d’Agrobacterium tumefaciens
cristallisée en complexe avec l'ADP (PDB 1RZU).
N° EC EC 2.4.1.11
N° CAS 9014-56-6
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Cette réaction est régulée efficacement par des effecteurs allostériques tels que le glucose-6-phosphate, et est indirectement déclenchée par l'insuline, sécrétée par le pancréas. Elle est inhibée par phosphorylation.

La glycogène synthase kinase 3 (GSK3), la caséine kinase 2 (CK2), la protéine kinase AMP-dépendante (AMPK) et la protéine kinase A (PKA, qui est distincte de la précédente car elle est AMPc-dépendante) conduisent à des formes inactives de glycogène synthase par phosphorylation chacune sur des sites spécifiques de l'enzyme :

NomSite phosphoryléKinaseRéférence(s)
Site 1aPKA[1] - [2]
Site 1bPKA[1] - [2]
Site 2SĂ©rine 7AMPK[3] - [4]
Site 2aSĂ©rine 10CK2
Site 3aSĂ©rine 641GSK3[5]
Site 3bSĂ©rine 645GSK3[5]
Site 3cSĂ©rine 649GSK3[5]
Site 3dSĂ©rine 653GSK3[5]
Site 4SĂ©rine 727

Notes et références
  1. (en) Huang TS, Krebs EG, « Amino acid sequence of a phosphorylation site in skeletal muscle glycogen synthetase », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 75, no 3,‎ , p. 643–50 (PMID 405007, DOI 10.1016/0006-291X(77)91521-2)
  2. (en) Proud CG, Rylatt DB, Yeaman SJ, Cohen P, « Amino acid sequences at the two sites on glycogen synthetase phosphorylated by cyclic AMP-dependent protein kinase and their dephosphorylation by protein phosphatase-III », FEBS Lett., vol. 80, no 2,‎ , p. 435–42 (PMID 196939, DOI 10.1016/0014-5793(77)80493-6)
  3. (en) Rylatt DB, Cohen P, « Amino acid sequence at the site on rabbit skeletal muscle glycogen synthase phosphorylated by the endogenous glycogen synthase kinase-2 activity », FEBS Lett., vol. 98, no 1,‎ , p. 71–5 (PMID 107044, DOI 10.1016/0014-5793(79)80154-4)
  4. (en) Embi N, Parker PJ, Cohen P, « A reinvestigation of the phosphorylation of rabbit skeletal-muscle glycogen synthase by cyclic-AMP-dependent protein kinase. Identification of the third site of phosphorylation as serine-7 », Eur. J. Biochem., vol. 115, no 2,‎ , p. 405–13 (PMID 6263629, DOI 10.1111/j.1432-1033.1981.tb05252.x)
  5. (en) Rylatt DB, Aitken A, Bilham T, Condon GD, Embi N, Cohen P, « Glycogen synthase from rabbit skeletal muscle. Amino acid sequence at the sites phosphorylated by glycogen synthase kinase-3, and extension of the N-terminal sequence containing the site phosphorylated by phosphorylase kinase », Eur. J. Biochem., vol. 107, no 2,‎ , p. 529–37 (PMID 6772446, DOI 10.1111/j.1432-1033.1980.tb06060.x)

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