Nitrate réductase

La classification ci-dessous distingue les groupes d'enzymes en fonction de leur donneur d'électrons et de leur mécanisme catalytique. Elle est susceptible d'évoluer, car il existe de nombreuses variantes de nitrates réductases, la diatomée Thalassiosira weissflogii possédant par exemple une nitrate réductase transmembranaire qui pourrait fonctionner comme une pompe à protons, selon un mécanisme semblable à celui mis en œuvre dans le cadre de la respiration aérobie[3].

Le site actif de ces enzymes contient un cation de molybdène coordonné à deux groupes thiolate de deux ptérines. La sphère de coordination de l'ion Mo est complétée par des ligands formés par la chaîne latérale d'un résidu d'acide aminé et par de l'oxygène et/ou du soufre. L'environnement exact du molybdène dans le site actif de ces enzymes et la nature du sixième ligand (oxygène ou soufre) sont encore débattus. Le cation de molybdène est lié à la protéine par un résidu d'aspartate dans la nitrate réductase respiratoire (à quinone) et par un résidu de cystéine dans la nitrate réductase périplasmique (à cytochrome)[4].

L'apoenzyme de la nitrate réductase respiratoire transmembranaire est constituée de quatre sous-unités : une sous-unité alpha, une sous-unité bêta et deux sous-unités gamma. Les sous-unités gamma ressemblent au cytochrome b, sous-unité principale du cytochrome bc₁ et du cytochrome b₆f ; elle transfère les électrons des quinones à la sous-unité bêta[5]. Il s'agit de la seconde nitrate réductase d'E. coli, la première étant la nitrate réductase A (NRA) ; cette enzyme permet à E. coli d'utiliser le nitrate NO₃⁻ comme accepteur d'électrons lors de la respiration anaérobie[6].