Dihydrolipoamide S-succinyltransférase
La dihydrolipoamide S-succinyltransférase est une acyltransférase qui fait partie du complexe α-cétoglutarate déshydrogénase, dont elle est l'enzyme E2, complexe qui réalise la conversion de l'α-cétoglutarate en succinyl-CoA et CO2 :
+ CoA-SH + NAD+ â NADH + H+ + CO2 + 
α-Cétoglutarate Succinyl-CoA
| Dihydrolipoamide S-succinyltransférase | ||
.jpg.webp) Structure d'une dihydrolipoamide S-succinyltransfĂ©rase dâE. coli (PDB 1C4T[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | DLST | |
| N° EC | 2.3.1.61 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 14q24.3 | |
| Masse moléculaire | 48 755 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 453 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Plus précisément, l'enzyme E2 catalyse le transfert du groupe succinyle sur la coenzyme A depuis le lipoamide sur lequel il a été fixé à l'étape précédente, catalysée par l'α-Cétoglutarate déshydrogénase.
Le mĂ©canisme de cette rĂ©action, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut ĂȘtre rĂ©sumĂ© par le schĂ©ma simplifiĂ© ci-dessous :
MĂ©canisme rĂ©actionnel du complexe α-cĂ©toglutarate dĂ©shydrogĂ©nase (R = CH2-COOâ sur ce schĂ©ma) :
- l'α-cétoglutarate déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec la thiamine pyrophosphate (TPP),
- la dihydrolipoamide S-succinyltransférase (E2) catalyse l'étape C avec le lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH),
- la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec la FAD et la NAD+.
La dihydrolipoamide S-succinyltransférase
La dihydrolipoamide S-succinyltransfĂ©rase est une acyltransfĂ©rase faisant intervenir successivement trois cofacteurs : la thiamine pyrophosphate (TPP, liĂ©e Ă lâalpha-cĂ©toglutarate dĂ©shydrogĂ©nase), le dihydrolipoamide et la coenzyme A (CoA-SH), cette derniĂšre Ă©tant convertie en acĂ©tyl-coenzyme A (acĂ©tyl-CoA).
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| Thiamine pyrophosphate (TPP) | Dihydrolipoamide | Coenzyme A (CoA-SH) |
Le véritable cofacteur est en fait l'acide lipoïque davantage que le (dihydro)lipoamide, mais cet acide carboxylique est lié par covalence à la protéine E2 au moyen d'une liaison amide sur un résidu de lysine, ce qui donne l'équivalent d'un résidu de lipoamide.
S-succinyltransférase
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Notes et références
- (en) James E. Knapp, Donald Carroll, Janet E. Lawson, Stephen R. Ernst, Lester J. Reed et Marvin L. Hackert, « Expression, purification, and structural analysis of the trimeric form of the catalytic domain of the Escherichia coli dihydrolipoamide succinyltransferase », Protein Science, vol. 9, no 1,â , p. 37-48 (PMID 10739245, PMCID 2144448, DOI 10.1110/ps.9.1.37, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gÚne, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.