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Complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase

Le complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase est l'association de trois enzymes — une décarboxylase, une acyltransférase et une oxydo-réductase — agissant séquentiellement dans cet ordre :


Ce complexe enzymatique intervient dans la dégradation des acides aminés à chaîne latérale ramifiée, tels que la valine, l'isoleucine et la leucine. Il est structurellement apparenté au complexe pyruvate déshydrogénase et au complexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase.


La réaction globale catalysée par le complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase est la suivante (en considérant les espèces ionisées) :


Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :

Mécanisme réactionnel du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase (CH2R = CH(CH3)2 sur ce schéma) :
- la 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec la thiamine pyrophosphate (TPP),
- la dihydrolipoyl transacylase (E2) catalyse l'étape C avec le lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH),
- la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec le FAD et le NAD+.
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