alpha-Cétoglutarate déshydrogénase

L’α-cétoglutarate déshydrogénase, ou 2-oxoglutarate déshydrogénase (OGDH), est une oxydoréductase qui fait partie du complexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase, dont elle est l'enzyme E1, complexe qui réalise la conversion de l'α-cétoglutarate en succinyl-CoA et CO₂ :

	+ CoA-SH + NAD+ → NADH + CO2 +
α-cétoglutarate		Succinyl-CoA

Oxoglutarate déshydrogénase
Structure d'une α-cétoglutarate déshydrogénase d'E. coli (PDB 2JGD[1])
Caractéristiques générales
Symbole	OGDH
N° EC	1.2.4.2
Homo sapiens
Locus	7p13
Masse moléculaire	115 935 Da[2]
Nombre de résidus	1 023 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 4967 HUGO 8124 OMIM 613022 UniProt Q02218 RefSeq (ARNm) NM_001003941, NM_001165036, NM_002541 RefSeq (protéine) NP_001003941.1, NP_001158508.1, NP_002532.2 Ensembl ENSG00000105953 PDB 3ERY GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Plus précisément, l'enzyme E1 catalyse la fixation de l'α-cétoglutarate sur un lipoamide avec l'aide de thiamine pyrophosphate (TPP).

Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :

Mécanisme réactionnel du complexe α-cétoglutarate déshydrogénase (R = CH₂-COO⁻ sur ce schéma) :
- l’α-cétoglutarate déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec la thiamine pyrophosphate (TPP),
- la dihydrolipoamide S-succinyltransférase (E2) catalyse l'étape C avec le lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH),
- la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec la FAD et la NAD⁺.