GSTO1

La protéine GSTO1, ou glutathion S-transférase oméga 1, est une oxydoréductase et une transférase, codée chez l'homme par le gène GSTO1, situé sur le chromosome 10[1] - [3]. Elle est exprimée dans le cytoplasme des cellules de tous les types de tissus, notamment dans le foie, les muscles squelettiques et le cœur[4].

Protéine GSTO1

Glutathion transférase humaine (PDB 1EEM[1])

Caractéristiques générales

Nom approuvé

Glutathion S-transférase oméga 1

Symbole

GSTO1

Synonymes

P28, SPG-R, GSTO 1-1, GSTTLp28, HEL-S-21

N° EC

1.8.5.1+1.20.4.2+2.5.1.18

Homo sapiens

Locus

10q25.1

Masse moléculaire

27 566 Da[2]

Nombre de résidus

241 acides aminés[2]

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

L'autre paralogue de cette enzyme chez l'homme est la glutathion S-transférase oméga 2, exprimée également dans tous les tissus, avec cependant une prédilection pour les testicules[4]. Ces enzymes sont présentes chez les mammifères, les insectes et les vers, chez qui elles réduisent l'acide déshydroascorbique et l'arséniate de méthyle CH₃AsO₃ à l'aide de glutathion. Elles jouent par conséquent un rôle important dans le recyclage de la vitamine C et dans la métabolisation des composés arséniés, et interviennent peut-être dans le cycle glutathion-ascorbate du métabolisme antioxydant[4].

Glutathion déshydrogénase à ascorbate

Données clés
N° EC	EC 1.8.5.1
N° CAS	9026-38-4

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Méthylarsonate réductase

Données clés
N° EC	EC 1.20.4.2
N° CAS	254889-62-8

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Glutathion S-transférase

Données clés
N° EC	EC 2.5.1.18
N° CAS	50812-37-8

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Notes et références

(en) Philip G. Board, Marjorie Coggan, Gareth Chelvanayagam, Simon Easteal, Lars S. Jermiin, Gayle K. Schulte, Dennis E. Danley, Lise R. Hoth, Matthew C. Griffor, Ajith V. Kamath, Michele H. Rosner, Boris A. Chrunyk, David E. Perregaux, Christopher A. Gabel, Kieran F. Geoghegan et Jayvardhan Pandit, « Identification, Characterization, and Crystal Structure of the Omega Class Glutathione Transferases », Journal of Biological Chemistry, vol. 275, n^o 32,‎ 11 août 2000, p. 24798-24806 (PMID 10783391, DOI 10.1074/jbc.M001706200, lire en ligne)
Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
(en) A. K. Whitbread, N. Tetlow, H. J. Eyre, G. R. Sutherland et P. G. Board, « Characterization of the human Omega class glutathione transferase genes and associated polymorphisms », Pharmacogenetics, vol. 13, n^o 3,‎ mars 2003, p. 131-144 (PMID 12618591)
(en) Astrid K. Whitbread, Amir Masoumi, Natasha Tetlow, Erica Schmuck, Marjorie Coggan et Philip G. Board, « Characterization of the Omega Class of Glutathione Transferases », Methods in Enzymology, vol. 401,‎ 2005, p. 78-99 (PMID 16399380, DOI 10.1016/S0076-6879(05)01005-0, lire en ligne)

Documentation

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(en) T. Ishikawa, A. F. Casini et M. Nishikimi, « Molecular cloning and functional expression of rat liver glutathione-dependent dehydroascorbate reductase », J. Biol. Chem., vol. 273, n^o 44,‎ 1998, p. 28708–12 (PMID 9786866, DOI 10.1074/jbc.273.44.28708)

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