HYAL2
La hyaluronidase 2 est une hydrolase qui catalyse l'hydrolyse aléatoire des liaisons (1→4) entre les résidus de N-acétyl-β-D-glucosamine et le D-glucuronate de l'acide hyaluronique. Chez l'homme, cette protéine est codée par le gène HYAL2, situé sur le chromosome 3[2] - [3]. Sa structure est semblable à celle des hyaluronidases. Ces enzymes dégradent l'acide hyaluronique intracellulaire, l'acide hyaluronique étant l'un des constituants majeurs des glycosaminoglycanes de la matrice extracellulaire, qui intervient potentiellement dans la multiplication, la migration et la différenciation cellulaire.
| Hyaluronidase 2 | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Nom approuvé | Hyaluronidase 2 | |
| Symbole | HYAL2 | |
| Synonymes | LUCA2, Hyal-2, Hyaluronidase lysosomale, hyaluronoglucosaminidase-2 | |
| N° EC | 3.2.1.35 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 3p21.31 | |
| Masse moléculaire | 53 860 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 473 acides aminés[1] | |
| Entrez | 8692 | |
| HUGO | 5321 | |
| OMIM | 603551 | |
| UniProt | Q12891 | |
| RefSeq (ARNm) | NM_003773.4, NM_033158.4, XM_005265524.2, XM_005265525.2 | |
| RefSeq (protéine) | NP_003764.3, NP_149348.2, XP_005265581.1, XP_005265582.1 | |
| Ensembl | ENSG00000068001 | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La hyaluronidase 2, ou hyaluronoglucosaminidase, est une hyaluronidase lysosomale, active à pH inférieur à 4 et qui hydrolyse spécifiquement l'acide hyaluronique de haut poids moléculaire. Elle peut également se présenter comme une protéine à ancrage glycosylphosphatidylinositol (GPI) de la membrane plasmique, configuration dans laquelle elle n'agit pas comme enzyme mais comme récepteur pour le rétrovirus oncogène JSRV (en) de l'adénocarcinome pulmonaire ovin (en), ou adénomatose pulmonaire ovine[4]. HYAL2 fait partie d'un groupe d'anti-oncogènes de la région 3p21.3[5]. Il existe par ailleurs des interactions entre la protéine HYAL2 et des protéines impliquées dans l'épissage alternatif de l'ARN pré-messager de l'antigène CD44[6], ce qui laisse entrevoir un rôle plus large de la protéine HYAL2 dans la biologie cellulaire.
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Notes et références
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) Günter Lepperdinger, Birgit Strobl et Günther Kreil, « HYAL2, a Human Gene Expressed in Many Cells, Encodes a Lysosomal Hyaluronidase with a Novel Type of Specificity », Journal of Biological Chemistry, vol. 273, no 35,‎ , p. 22466-22470 (PMID 9712871, DOI 10.1074/jbc.273.35.22466, lire en ligne)
- (en) Birgit Strobl, Christian Wechselberger, David R. Beier et Günter Lepperdinger, « Structural Organization and Chromosomal Localization of Hyal2, a Gene Encoding a Lysosomal Hyaluronidase », Genomics, vol. 53, no 2,‎ , p. 214-219 (PMID 9790770, DOI 10.1006/geno.1998.5472, lire en ligne)
- (en) Sharath K. Rai, Fuh-Mei Duh, Vladimir Vigdorovich, Alla Danilkovitch-Miagkova, Michael I. Lerman et A. Dusty Miller, « Candidate tumor suppressor HYAL2 is a glycosylphosphatidylinositol (GPI)-anchored cell-surface receptor for jaagsiekte sheep retrovirus, the envelope protein of which mediates oncogenic transformation », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 98, no 8,‎ , p. 4443-4448 (PMID 11296287, PMCID 31854, DOI 10.1073/pnas.071572898, JSTOR 3055449, Bibcode 2001PNAS...98.4443R, lire en ligne)
- (en) Lin Ji, Masahiko Nishizaki, Boning Gao, David Burbee, Masashi Kondo, Craig Kamibayashi, Kai Xu, Nancy Yen, E. Neely Atkinson, Bingliang Fang, Michael I. Lerman, Jack A. Roth et John D. Minna, « Expression of Several Genes in the Human Chromosome 3p21.3 Homozygous Deletion Region by an Adenovirus Vector Results in Tumor Suppressor Activities in Vitro and in Vivo », Cancer Research, vol. 62, no 9,‎ , p. 2715-2720 (PMID 11980673, PMCID 3478680, lire en ligne)
- (en) Adam C. Midgley, Sebastian Oltean, Vincent Hascall, Emma L. Woods, Robert Steadman, Aled O. Phillips et Soma Meran, « Nuclear hyaluronidase 2 drives alternative splicing of CD44 pre-mRNA to determine profibrotic or antifibrotic cell phenotype », Science Signaling, vol. 10, no 506,‎ , article no eaao1822 (PMID 29162741, DOI 10.1126/scisignal.aao1822, lire en ligne)