Cyclooxygénase 1
La cyclooxygénase 1, ou COX-1, est une cyclooxygénase qui catalyse la conversion de l'acide arachidonique, libéré des phospholipides membranires sous l'action d'une phospholipase A2, en prostaglandine H2 avec la prostaglandine G2 comme intermédiaire réactionnel. Cette enzyme est codée par le gène PTGS1 situé, chez l'homme, sur le chromosome 9[3] - [4]. C'est l'enzyme centrale de la biosynthèse des prostaglandines à partir de l'acide arachidonique[5] : ce dernier donne d'abord la prostaglandine G2 sous l'action dioxygénase de l'enzyme, puis cet intermédiaire donne la prostaglandine H2 sous l'action peroxydase de la COX-1 ; la prostaglandine H2 est un précurseur important de la prostacycline, exprimée au cours de l'inflammation. La protéine COX-1 a été isolée dans les années 1970 et clonée en 1988[6] - [7].
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
| Prostaglandine-endoperoxyde synthase 1 | ||
 Structure cristallisée d'une COX-1 de mouton complexée avec le flurbiprofène (PDB 1CQE[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | PTGS1 | |
| N° EC | 1.14.99.1 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 9q33.2 | |
| Masse moléculaire | 68 686 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 599 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Notes et références
- (en) Daniel Picot, Patrick J. Loll et R. Michael Garavito, « The X-ray crystal structure of the membrane protein prostaglandin H2 synthase-1 », Nature, vol. 367, no 6460,‎ , p. 243-249 (PMID 8121489, DOI 10.1038/367243a0, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) Chieko Yokoyama et Tadashi Tanabe, « Cloning of human gene encoding prostaglandin endoperoxide synthase and primary structure of the enzyme », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 165, no 2,‎ , p. 888-894 (PMID 2512924, DOI 10.1016/S0006-291X(89)80049-X, lire en ligne)
- (en) C. D. Funk, L. B. Funk, M. E. Kennedy, A. S. Pong et G. A. Fitzgerald, « Human platelet/erythroleukemia cell prostaglandin G/H synthase: cDNA cloning, expression, and gene chromosomal assignment », The FASEB Journal, vol. 5, no 9,‎ , p. 2304-2312 (PMID 1907252, DOI 10.1096/fasebj.5.9.1907252, lire en ligne)
- (en) Wilfred A. van der Donk, Ah-Lim Tsai et Richard J. Kulmacz, « The Cyclooxygenase Reaction Mechanism », Biochemistry, vol. 41, no 52,‎ , p. 15451-15458 (PMID 12501173, DOI 10.1021/bi026938h, lire en ligne)
- (en) Y. S. Bakhle, « Structure of COX-1 and COX-2 enzymes and their interaction with inhibitors », Drugs of Today, vol. 35, nos 4-5,‎ , p. 237-250 (PMID 12973429, DOI 10.1358/dot.1999.35.4-5.552200)
- (en) Choitsu Sakamoto, « Roles of COX-1 and COX-2 in gastrointestinal pathophysiology », Journal of Gastroenterology, vol. 33, no 5,‎ , p. 618è624 (PMID 9773924, DOI 10.1007/s005350050147, lire en ligne)