Diphosphate fructose-6-phosphate 1-phosphotransférase
La diphosphate fructose-6-phosphate 1-phosphotransférase (PFP) est une phosphotransférase qui catalyse la réaction :
fructose-6-phosphate
1-phosphotransférase
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme intervient dans le métabolisme des glucides chez les plantes et certaines bactéries. Elle catalyse l'interconversion du fructose-6-phosphate et du fructose-1,6-bisphosphate avec parallèlement interconversion du pyrophosphate et du phosphate. Chez les plantes, cette enzyme se trouve dans le cytosol des cellules et est fortement activée par le fructose-2,6-bisphosphate[1], agissant comme molécule de signalisation cellulaire.
Plus précisément, le fructose-6-phosphate est phosphorylé en frutose-1,6-bisphosphate dans le sens glycolytique tandis que le fructose-1,6-bisphosphate est déphosphorylé en fructose-6-phosphate dans le sens néoglucogénétique.
Cette enzyme a été isolée pour la première fois à partir de Entamoeba histolytica[2], un eucaryote. La première plante à partir de laquelle cette enzyme a été isolée est l'ananas[3]. Elle a depuis été isolée dans un grand nombre d'espèces et de tissus de plantes[1].
Notes et références
- (en) M Stitt, « Fructose-2,6-Bisphosphate as a Regulatory Molecule in Plants », Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology, vol. 41,‎ , p. 153-185 (DOI 10.1146/annurev.pp.41.060190.001101, lire en ligne)
- (en) Richard E. Reeves, Dorothy J. South, Harold J. Blytt et Lionel G. Warren, « Pyrophosphate:D-fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase. A new enzyme with the glycolytic function of 6-phosphofructokinase », Journal of Biological Chemistry, vol. 249, no 24,‎ , p. 7737-7741 (PMID 4372217, lire en ligne)
- (en) Nancy Wieland Carnal et Clanton C. Black, « Pyrophosphate-dependent 6-phosphofructokinase, a new glycolytic enzyme in pineapple leaves », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 86, no 1,‎ , p. 20–26 (PMID 219853, DOI 10.1016/0006-291X(79)90376-0, lire en ligne)