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Albumine

Les albumines, ou albixines (du latin albus, blanc) sont des protĂ©ines globulaires solubles dans l'eau pure, moins dans l'eau salĂ©e. Leur masse est d'environ 65 kDa[1], elles sont composĂ©es d'environ 580 acides aminĂ©s et ne contiennent pas de glucides.

Structure moléculaire de l'albumine

Chez les mammifĂšres, ce sont des protĂ©ines plasmatiques produites par le foie. Elles font partie des rares protĂ©ines du plasma sanguin Ă  ne pas ĂȘtre glycosylĂ©es, c'est-Ă -dire qu'elles ne comportent pas de portion osidique ajoutĂ©es par un processus enzymatique. Par contre, elles font partie de la fructosamine (l'ensemble des protĂ©ines glyquĂ©es prĂ©sentes dans le sĂ©rum), elles peuvent donc ĂȘtre glyquĂ©es. Le blanc d'Ɠuf est lui aussi constituĂ© d'albuminoĂŻdes. On les trouve dans le lait, dans les muscles et dans le plasma sanguin.

Elles sont également présentes dans les végétaux ; elles sont en particulier abondantes dans les haricots, les fÚves, les asperges et dans les graines de plusieurs plantes oléagineuses. Les substances protéiques que l'on trouve dans les sucs végétaux sont connues sous le nom d'albumine végétale[2].

Chimie

Les albumines[3] sont un groupe de protéines simples formées de carbone, d'hydrogÚne, d'oxygÚne, d'azote et d'un petit pourcentage de soufre. L'albumine est coagulable sous l'action de la chaleur, des acides minéraux, de l'alcool, de l'éther. Elle est soluble dans l'eau et dans les solutions faiblement concentrées de sel.

La sĂ©rumalbumine humaine (ou albumine sĂ©rique humaine) comporte 585 acides aminĂ©s[4] et sa masse molĂ©culaire est d'environ 65 Ă  70 kilodaltons. La demi-vie de l'albumine dans le sang humain est d'environ 20 jours. Le point isoĂ©lectrique de la sĂ©rumalbumine est de 4,9.

Fonction

RÎle chez les vertébrés

L’albumine est essentielle pour le maintien de la pression osmotique indispensable Ă  la bonne rĂ©partition des liquides entre les vaisseaux sanguins et les tissus ou le milieu interstitiel.

RĂŽle chez l'ĂȘtre humain

L'albumine sĂ©rique est la protĂ©ine principale du plasma sanguin humain[5]. L’intervalle normal de concentration en albumine dans le sang est de 34 Ă  46 g L−1, mais la moyenne reste gĂ©nĂ©ralement de 40 g L−1 et elle reprĂ©sente habituellement environ 60 % des protĂ©ines plasmatiques ; toutes les autres protĂ©ines du plasma sont dĂ©signĂ©es collectivement sous le nom de « globulines ». Elle lie l'eau, les cations (tels que Ca2+, Na+ et K+), les acides gras, les hormones, la bilirubine, la thyroxine (T4) et les produits pharmaceutiques (y compris les barbituriques) : sa fonction principale est de rĂ©guler la pression oncotique du sang. L'alpha-fƓtoprotĂ©ine (alpha-fƓtoglobuline) est une protĂ©ine plasmatique qui lie divers cations, acides gras et bilirubine. La protĂ©ine de liaison Ă  la vitamine D, qui appartient Ă  la famille des albumines, se lie Ă  la vitamine D et Ă  ses mĂ©tabolites, ainsi qu'aux acides gras.

Fonctions

Utilisations

Comme l'albumine coagule lorsqu'elle est chauffée à 71 °C, elle est utilisée pour supprimer des précipités troubles et clarifier les solutions dans le raffinage du sucre et dans d'autres procédés. L'albumine forme des composés insolubles avec de nombreux sels métalliques tels que le chlorure de mercure(II), le sulfate de cuivre, le nitrate d'argent. Une pùte d'albumine mélangée à de l'hydroxyde de calcium (chaux éteinte) se transforme en une masse trÚs dure, utilisée comme ciment pour réparer les poteries cassées.

Elle peut Ă©galement ĂȘtre utilisĂ©e comme succĂ©danĂ© (substitut du plasma) en cas d'hypovolĂ©mie Ă  la suite d'un Ă©tat de choc.

En photographie, elle était utilisée au XIXe siÚcle pour l'impression à l'albumine.

En médecine

Le taux diminuĂ© d'albumine dans le sang est appelĂ© hypoalbuminĂ©mie. Elle peut ĂȘtre abaissĂ©e dans certaines circonstances :

Certains cas imposent la perfusion d'albumine :

  • hypoalbuminĂ©mie sĂ©vĂšre (concentration infĂ©rieure Ă  22 g L−1)[8] ;
  • syndrome nĂ©phrotique rĂ©fractaire[8] ;
  • ictĂšre nuclĂ©aire du nourrisson[8] ;
  • choc hypovolĂ©mique de l'enfant et de la femme enceinte[8] ;
  • infection du liquide d'ascite[8] ;
  • rĂ©animation[8]


Albumine sérique bovine

L'albumine sĂ©rique bovine (en anglais bovine serum albumin ou BSA) est une source d'albumine extraite du sĂ©rum du sang de bƓuf. Elle est utilisĂ©e en biologie molĂ©culaire, par exemple pour saturer les membranes d'hybridation des western blots.

Références

  1. P P Minghetti, D E Ruffner, W J Kuang et O E Dennison, « Molecular structure of the human albumin gene is revealed by nucleotide sequence within q11-22 of chromosome 4. », Journal of Biological Chemistry, vol. 261, no 15,‎ , p. 6747–6757 (ISSN 0021-9258, DOI 10.1016/s0021-9258(19)62680-3, lire en ligne, consultĂ© le )
  2. (en) Shugang Li, Yiping Cao et Fang Geng, « Genome-Wide Identification and Comparative Analysis of Albumin Family in Vertebrates », Evolutionary Bioinformatics, vol. 13,‎ , p. 117693431771608 (ISSN 1176-9343 et 1176-9343, PMID 28680266, PMCID PMC5480655, DOI 10.1177/1176934317716089, lire en ligne, consultĂ© le )
  3. « Chapitre 08.01 : Sciences & technologies des aliments | Académie d'Agriculture de France », sur www.academie-agriculture.fr (consulté le )
  4. NCBI, « Homo sapiens albumin (ALB), mRNA », 2018.
  5. (en) Albert Farrugia, « Albumin usage in clinical medicine: tradition or therapeutic? », Transfusion Medicine Reviews, vol. 24, no 1,‎ , p. 53–63 (ISSN 1532-9496, PMID 19962575, DOI 10.1016/j.tmrv.2009.09.005, lire en ligne, consultĂ© le ).
  6. https://www.universalis.fr/encyclopedie/serumalbumine-albumine-serique/
  7. (en) William M. Pardridge et Gary Fierer, « Transport of tryptophan into brain from the circulating, albumin-bound pool in rats and in rabbits », Journal of Neurochemistry, vol. 54, no 3,‎ , p. 971–976 (DOI 10.1111/j.1471-4159.1990.tb02345.x).
  8. E. Kipnis, G. Chatelain et B. Vallet, « Utilisation de l’albumine en rĂ©animation », 51e congrĂšs national d'anesthĂ©sie et de rĂ©animation,‎ (lire en ligne).

Bibliographie

  • (en) Perkins D.J., Studies on the interaction of zinc, cadmium and mercuric ions with native and chemically modified human serum albumin, Biochem. J., 1961, sep. 80:668–672.
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