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Sarcosine réductase

La sarcosine réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

sarcosine + phosphate + thiorédoxine réduite → phosphate d'acétyle + méthylamine + thiorédoxine oxydée + H2O.

L'enzyme isolée d'Eubacterium acidaminophilum est constituée de sous-unités A, B et C. La sous-unité B contient de la sélénocystéine et un résidu pyruvyle, se lie à la sarcosine et libère la méthylamine ; la sous-unité A contient également de la sélénocystéine, est réduite par la thiorédoxine, et produit un intermédiaire réactionnel converti en phosphate d'acétyle CH3COOPO3H2 par la sous-unité C. Seule la sous-unité B distingue cette enzyme de la glycine réductase et de la bétaïne réductase.

Voir aussi

  • Andreesen JR, D Sonntag, R Grimm, A Pich, C Eckerskorn, B Söhling et JR Andreesen, « Substrate-specific selenoprotein B of glycine reductase from Eubacterium acidaminophilum. Biochemical and molecular analysis », Eur. J. Biochem., vol. 260, no 1,‎ , p. 38–49 DOI 10.1046/j.1432-1327.1999.00107.x PMID 10091582
  • Hormann K and Andreesen JR, « Reductive cleavage of sarcosine and betaine by Eubacterium acidaminophilum via enzyme systems different from glycine reductase », Arch. Microbiol., vol. 153,‎ , p. 50–59 DOI 10.1007/BF00277541


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