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Glycine réductase

La glycine réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

Glycine + phosphate + thiorédoxine réduite → phosphate d'acétyle + NH3 + thiorédoxine oxydée + H2O

L'enzyme observée chez Eubacterium acidaminophilum est constituée de sous-unités A, B et C. La sous-unité B contient de la sélénocystéine et un résidu pyruvyle, fixe la glycine HOOC–CH2–NH2 et libère l'ammoniac NH3 ; la sous-unité A contient également de la glycine, est réduite par la thiorédoxine et produit un intermédiaire réactionnel utilisé par la sous-unité C pour produire le phosphate d'acétyle CH3COOPO3H2. Seule la sous-unité B distingue cette enzyme de la sarcosine réductase et de la bétaïne réductase.

Voir aussi

  • Andreesen JR, D Sonntag, R Grimm, A Pich, C Eckerskorn, B Söhling et JR Andreesen, « Substrate-specific selenoprotein B of glycine reductase from Eubacterium acidaminophilum. Biochemical and molecular analysis », Eur. J. Biochem., vol. 260, no 1,‎ , p. 38–49 DOI 10.1046/j.1432-1327.1999.00107.x PMID 10091582
  • Bednarski B, Andreesen JR, Pich A, « In vitro processing of the proproteins GrdE of protein B of glycine reductase and PrdA of D-proline reductase from Clostridium sticklandii: formation of a pyruvoyl group from a cysteine residue », Eur. J. Biochem., vol. 268, no 12,‎ , p. 3538–44 DOI 10.1046/j.1432-1327.2001.02257.x PMID 11422384


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