Bétaïne réductase
La bétaïne réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- bétaïne + phosphate + thiorédoxine réduite → phosphate d'acétyle + triméthylamine + thiorédoxine oxydée + H2O.
Bétaïne réductase
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
L'enzyme isolée d'Eubacterium acidaminophilum est constituée de sous-unités A, B et C. La sous-unité B contient de la sélénocystéine et un résidu pyruvyle, se lie à la sarcosine et libère la triméthylamine ; la sous-unité A contient également de la sélénocystéine, est réduite par la thiorédoxine, et produit un intermédiaire réactionnel converti en phosphate d'acétyle CH3COOPO3H2 par la sous-unité C. Seule la sous-unité B distingue cette enzyme de la glycine réductase et de la sarcosine réductase.
Voir aussi
- Andreesen JR, D Sonntag, R Grimm, A Pich, C Eckerskorn, B Söhling et JR Andreesen, « Substrate-specific selenoprotein B of glycine reductase from Eubacterium acidaminophilum. Biochemical and molecular analysis », Eur. J. Biochem., vol. 260, no 1, , p. 38–49 DOI 10.1046/j.1432-1327.1999.00107.x
- Bednarski B, Andreesen JR, Pich A, « In vitro processing of the proproteins GrdE of protein B of glycine reductase and PrdA of D-proline reductase from Clostridium sticklandii: formation of a pyruvoyl group from a cysteine residue », Eur. J. Biochem., vol. 268, no 12, , p. 3538–44 DOI 10.1046/j.1432-1327.2001.02257.x
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