POLR2A
La sous-unité RPB1 de l'ARN polymérase II ADN-dépendante, également appelée RPB1, est la plus grosse sous-unité de l'ARN polymérase II, codée chez l'homme par le gène POLR2A; situé sur le chromosome 17. L'ARN polymérase II est l'ARN polymérase assurant la transcription de l'ADN en ARN messager chez les eucaryotes. Le domaine C-terminal porte une répétition de sept résidus d'acides aminés — Tyr–Ser–Pro–Thr–Ser–Pro–Ser — essentiels à l'activité polymérase[3]. Les résidus de sérine et de thréonine sont phosphorylés pour activer l'enzyme. Avec d'autres sous-unités de la polymérase, cette sous-unité constitue le domaine de liaison à l'ADN du complexe enzymatique, qui forme un sillon au sein duquel l'ADN est transcrit en ARN.
| Protéine POLR2A | ||
 RPB1 humaine complexée avec une phosphatase Scp1 (PDB 2GHQ[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Nom approuvé | RNA Polymerase II Subunit A | |
| Symbole | POLR2A | |
| Synonymes | RPB1, RPO2, POLR2, POLRA, RPBh1, RPOL2, RpIILS, hsRPB1, hRPB220 | |
| N° EC | 2.7.7.6+2.7.7.48 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 17p13.1 | |
| Masse moléculaire | 217 176 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 1 970 acides aminés[2] | |
| Entrez | 5430 | |
| HUGO | 9187 | |
| OMIM | 180660 | |
| UniProt | P24928 | |
| RefSeq (ARNm) | NM_000937.4 | |
| RefSeq (protéine) | NP_000928.1 | |
| Ensembl | ENSG00000181222 | |
| PDB | 2GHQ, 2GHT, 2LTO, 3D9K, 3D9L, 3D9M, 3D9N, 3D9O, 3D9P, 4JXT, 5IY6, 5IY7, 5IY8, 5IY9, 5IYA, 5IYB, 5IYC, 5IYD | |
|
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega | ||
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Cette protéine possède deux activités enzymatiques, l'une dirigée par l'ADN, l'autre dirigée par l'ARN :
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Notes et références
- (en) Yan Zhang, Youngjun Kim, Nicolas Genoud, Jianmin Gao, Jeffery W. Kelly, Samuel L. Pfaff, Gordon N. Gill, Jack E. Dixon et Joseph P. Noel, « Determinants for Dephosphorylation of the RNA Polymerase II C-Terminal Domain by Scp1 », Molecular Cell, vol. 24, no 5,‎ , p. 759-770 (PMID 17157258, PMCID 2859291, DOI 10.1016/j.molcel.2006.10.027, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) W. J. Brickey et A. L. Greenleaf, « Functional Studies of the Carboxy-Terminal Repeat Domain of Drosophila RNA Polymerase II in Vivo », Genetics, vol. 140, no 2,‎ , p. 599-613 (PMID 7498740, PMCID 1206638, lire en ligne)