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ARN polymérase II

L'ARN polymĂ©rase II (RNAP II ou Pol II) est une nuclĂ©otidyltransfĂ©rase prĂ©sente dans les cellules des eucaryotes. C'est l'une des ARN polymĂ©rases de ces organismes, avec l'ARN polymĂ©rase I, l'ARN polymĂ©rase III et l'ARN polymĂ©rase IV. Elle rĂ©alise la transcription de l'ADN pour produire l'ARN prĂ©messager et l'essentiel des petits ARN nuclĂ©aires et des micro-ARN[2] - [3]. Il s'agit d'un complexe protĂ©ique de 550 kDa qui demande un grand nombre de facteurs de transcription afin de se lier au promoteur et commencer la transcription.

Représentation d'une ARN poylmérase II de Saccharomyces cerevisiae[1].

L'ARN polymĂ©rase II est constituĂ©e de 10 Ă  12 sous-unitĂ©s (12 chez la levure et chez l'homme), entre lesquelles diverses interactions ont Ă©tĂ© identifiĂ©es[4] - [5] :

  • La sous-unitĂ© RPB1 ARN polymĂ©rase II ADN-dĂ©pendante — CodĂ©e chez l'homme par le gène POLR2A et, chez la levure, par le gène RPO21. Il s'agit de la plus grosse sous-unitĂ© de l'ARN polymĂ©rase II. Elle contient un domaine C-terminal comprenant jusqu'Ă  52 rĂ©pĂ©titions d'un motif de sept rĂ©sidus d'acide aminĂ© Tyr–Ser–Pro–Thr–Ser–Pro–Ser essentiels Ă  l'activitĂ© polymĂ©rase[6]. Elle constitue, avec d'autres sous-unitĂ©s, le domaine qui se lie Ă  l'ADN, sous la forme d'une crevasse dans laquelle la matrice d'ADN est transcrite en ARN. Elle interagit fortement avec la sous-unitĂ© PRB8[5].
  • La sous-unitĂ© PRB2 — Il s'agit de la deuxième plus grande sous-unitĂ© de l'enzyme. Avec au moins deux autres sous-unitĂ©s, elle constitue la structure qui maintient en contact, dans le site actif de l'enzyme, la matrice d'ADN et l'ARN nouvellement synthĂ©tisĂ©.
  • La sous-unitĂ© PRB3 — Il s'agit de la troisième plus grande sous-unitĂ© de l'enzyme. Elle existe sous forme d'un hĂ©tĂ©rodimère avec une autre sous-unitĂ© de la polymĂ©rase, formant un sous-assemblage avec la chaĂ®ne POLR2J. Elle interagit fortement avec les sous-unitĂ©s RPB1-5, 7 et 10-12[5].
  • La sous-unitĂ© RPB4 (gène POLR2D) — Elle aurait un rĂ´le protecteur contre le stress.
  • La sous-unitĂ© RPB5 (gène POLR2E) — Chaque ARN polymĂ©rase II en compte deux exemplaires. Elle interagit fortement avec les sous-unitĂ©s RPB1, 3 et 6[5].
  • La sous-unitĂ© RPB6 — Avec au moins deux autres sous-unitĂ©s, elle forme une structure qui stabilise la polymĂ©rase sur la matrice d'ADN lors de la transcription.
  • La sous-unitĂ© RPB7 (gène POLR2G) — Elle pourrait jouer un rĂ´le rĂ©gulateur. Elle interagit fortement avec les sous-unitĂ©s RPB1 et 5[5].
  • La sous-unitĂ© RPB8 (gène POLR2H) — Elle interagit avec les sous-unitĂ©s RPB1-3, 5 et 7[5].
  • La sous-unitĂ© RPB9 (gène POLR2I) — Elle constitue, avec la sous-unitĂ©RPB1, la crevasse dans laquelle la matrice d'ADN se loge lors de la transcription.
  • La sous-unitĂ© RPB10 (gène POLR2L) — Elle interagit avec les sous-unitĂ©s RPB1-3 et 5, et fortement avec RPB3[5].
  • La sous-unitĂ© RPB11 — Elle est elle-mĂŞme constituĂ©e de trois sous-unitĂ©s chez l'homme : POLR2J (RPB11-a), POLR2J2 (RPB11-b) et POLR2J3 (RPB11-c)
  • La sous-unitĂ© RPB12 (gène POLR2K) — Elle interagit Ă©galement avec la sous-unitĂ© RPB3[5].

Notes et références

  1. (en) Peter A. Meyer, Ping Ye, Mincheng Zhang, Man-Hee Suh et Jianhua Fucorrespondenceemail, « Phasing RNA polymerase II using intrinsically bound Zn atoms: an updated structural model », Structure, vol. 14, no 6,‎ , p. 973-982 (PMID 16765890, DOI 10.1016/j.str.2006.04.003, lire en ligne)
  2. (en) Roger D. Kornberg, « Eukaryotic transcriptional control », Trends in Cell Biology, vol. 9, no 12,‎ , M46-M49 (PMID 10611681, DOI 10.1016/S0962-8924(99)01679-7, lire en ligne)
  3. (en) Robert J. Sims III, Subhrangsu S. Mandal et Danny Reinberg, « Recent highlights of RNA-polymerase-II-mediated transcription », Current Opinion in Cell Biology, vol. 16, no 3,‎ , p. 263-271 (PMID 15145350, DOI 10.1016/j.ceb.2004.04.004, lire en ligne)
  4. (en) Vic E. Myer et Richard A. Young, « RNA Polymerase II Holoenzymes and Subcomplexes », Journal of Biological Chemistry, vol. 273, no 43,‎ , p. 27757-27760 (PMID 9774381, DOI 10.1074/jbc.273.43.27757, lire en ligne)
  5. (en) Joël Acker, Michael de Graaff, Isabelle Cheynel, Vladimir Khazak, Claude Kedinger et Marc Vigneron, « Interactions between the Human RNA Polymerase II Subunits », Journal of Biological Chemistry, vol. 272, no 27,‎ , p. 16815-16821 (PMID 9201987, DOI 10.1074/jbc.272.27.16815, lire en ligne)
  6. (en) W. J. Brickey et A. L. Greenleaf, « Functional Studies of the Carboxy-Terminal Repeat Domain of Drosophila RNA Polymerase II in Vivo », Genetics, vol. 140, no 2,‎ , p. 599-613 (PMID 7498740, PMCID 1206638, lire en ligne)
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