Pyruvate déshydrogénase kinase
La pyruvate déshydrogénase kinase ou PDHK est une classe d'enzymes inhibant la pyruvate déshydrogénase.
| Pyruvate déshydrogénase kinase 1 | ||
 Domaine catalytique d'une PDK1 humaine (PDB 1H1W) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | PDK1 | |
| N° EC | 2.7.11.2 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 2q31.1 | |
| Masse moléculaire | 49 244 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 436 acides aminés[1] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
| Pyruvate déshydrogénase kinase 2 | ||
 PDK2 de souris avec ADP (PDB 1JM6) | ||
| Caractéristiques générales | ||
| Symbole | PDK2 | |
| N° EC | 2.7.11.2 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 17q21.33 | |
| Masse moléculaire | 46 154 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 407 acides aminés[1] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
| Pyruvate déshydrogénase kinase 3 | ||
 PDK3 liée au domaine lipoyle 2 d'un complexe pyruvate déshydrogénase humain (PDB 1Y8N[2]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
| Symbole | PDK3 | |
| N° EC | 2.7.11.2 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | Xp22.11 | |
| Masse moléculaire | 46 939 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 406 acides aminés[1] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
| Pyruvate déshydrogénase kinase 4 | ||
 PDK4 humaine (PDB 2E0A) | ||
| Caractéristiques générales | ||
| Symbole | PDK4 | |
| N° EC | 2.7.11.2 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 7q21.3 | |
| Masse moléculaire | 46 469 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 411 acides aminés[1] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Le pyruvate ne peut donc plus être transformé en acétyl-coenzyme A mais passe par la voie de la lactate déshydrogénase pour se transformer en lactates.
La PDHK existe sous quatre isoformes, PDK1 (en), PDK2 (en), PDK3 (en) et PDK4 (en), chacun ayant une affinité différente sur les trois sites de phosphorylation de la pyruvate déshydrogénase[3].
Pyruvate déshydrogénase kinase
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Notes et références
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) Masato Kato, Jacinta L. Chuang, Shih-Chia Tso, R. Max Wynn et David T. Chuang, « Crystal structure of pyruvate dehydrogenase kinase 3 bound to lipoyl domain 2 of human pyruvate dehydrogenase complex », The EMBO Journal, vol. 24, no 10, , p. 1763-1774 (PMID 15861126, PMCID 1142596, DOI 10.1038/sj.emboj.7600663, lire en ligne)
- Korotchkina LG, Patel MS, Site specificity of four pyruvate dehydrogenase kinase isoenzymes toward the three phosphorylation sites of human pyruvate dehydrogenase, J Biol Chem, 2001;276:37223–37229
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