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Pyruvate déshydrogénase kinase

La pyruvate déshydrogénase kinase ou PDHK est une classe d'enzymes inhibant la pyruvate déshydrogénase.

Pyruvate déshydrogénase kinase 1
Image illustrative de l’article Pyruvate déshydrogénase kinase
Domaine catalytique d'une PDK1 humaine (PDB 1H1W)
Caractéristiques générales
Symbole PDK1
N° EC 2.7.11.2
Homo sapiens
Locus 2q31.1
Masse moléculaire 49 244 Da[1]
Nombre de résidus 436 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Pyruvate déshydrogénase kinase 2
Image illustrative de l’article Pyruvate déshydrogénase kinase
PDK2 de souris avec ADP (PDB 1JM6)
Caractéristiques générales
Symbole PDK2
N° EC 2.7.11.2
Homo sapiens
Locus 17q21.33
Masse moléculaire 46 154 Da[1]
Nombre de résidus 407 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Pyruvate déshydrogénase kinase 3
Image illustrative de l’article Pyruvate déshydrogénase kinase
PDK3 liée au domaine lipoyle 2 d'un complexe pyruvate déshydrogénase humain (PDB 1Y8N[2])
Caractéristiques générales
Symbole PDK3
N° EC 2.7.11.2
Homo sapiens
Locus Xp22.11
Masse moléculaire 46 939 Da[1]
Nombre de résidus 406 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Pyruvate déshydrogénase kinase 4
Image illustrative de l’article Pyruvate déshydrogénase kinase
PDK4 humaine (PDB 2E0A)
Caractéristiques générales
Symbole PDK4
N° EC 2.7.11.2
Homo sapiens
Locus 7q21.3
Masse moléculaire 46 469 Da[1]
Nombre de résidus 411 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Le pyruvate ne peut donc plus être transformé en acétyl-coenzyme A mais passe par la voie de la lactate déshydrogénase pour se transformer en lactates.

La PDHK existe sous quatre isoformes, PDK1 (en), PDK2 (en), PDK3 (en) et PDK4 (en), chacun ayant une affinité différente sur les trois sites de phosphorylation de la pyruvate déshydrogénase[3].

Notes et références

  1. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. (en) Masato Kato, Jacinta L. Chuang, Shih-Chia Tso, R. Max Wynn et David T. Chuang, « Crystal structure of pyruvate dehydrogenase kinase 3 bound to lipoyl domain 2 of human pyruvate dehydrogenase complex », The EMBO Journal, vol. 24, no 10, , p. 1763-1774 (PMID 15861126, PMCID 1142596, DOI 10.1038/sj.emboj.7600663, lire en ligne)
  3. Korotchkina LG, Patel MS, Site specificity of four pyruvate dehydrogenase kinase isoenzymes toward the three phosphorylation sites of human pyruvate dehydrogenase, J Biol Chem, 2001;276:37223–37229
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