Nitrite réductase
La nitrite réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- NO + H2O + ferricytochrome c NO2− + ferrocytochrome c + 2 H+.
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La structure de cette enzyme a été déterminée : PDB 1RZP, 1RZQ, 1SJM, 1SNR, 1ZDQ, 1ZDS, 1ZV2, 2A3T, 2AVF, 2B08, 2BW4, 2BW5, 2BWD, 2BWI, 2DV6, 2DWS, 2DWT, 2DY2, 2FJS et 2JFC.
Plus généralement, on appelle également nitrite réductase une enzyme qui catalyse la réduction des nitrites NO2− en ammoniac NH3 ; il peut s'agir de :
- la nitrite réductase à NAD(P)H (EC ), qui catalyse les réactions :
- la ferrédoxine-nitrite réductase (EC ), qui catalyse la réaction :
- NH3 + 2 H2O + 6 ferrédoxine oxydée NO2− + 6 ferrédoxine réduite + 7 H+ ;
- la cytochrome c nitrite réductase (EC ), qui catalyse la réaction :
- NH3 + 2 H2O + 6 ferricytochrome c NO2− + 6 ferrocytochrome c + 7 H+.
Plusieurs nitrite réductases contiennent du fer comme cofacteur. Par exemple, la cytochrome c nitrite réductase contient plusieurs hèmes c qui convertissent les ions nitrite NO2− en ammoniac NH3 au niveau de chaque site actif. L'atome de fer du site actif est lié à une protoporphyrine IX elle-même liée par covalence aux protéines de l'enzyme.
De nombreuses nitrite réductase contiennent du cuivre, notamment chez de nombreux genres de mycètes et de bactéries. Ainsi, les genres de bactéries Pseudomonas, Bordetella, Alcaligenes et Achromobacter contiennent tous des nitrate réductases à cuivre[1]. Toutes ces enzymes ont en commun la présence de centres de cuivre de type 1, dont la structure est semblable à celle de l'azurine. Chacun de ces centres de cuivre de type 1 est fortement lié au soufre d'un thiolate d'un résidu de cystéine, à deux atomes d'hydrogène d'imidazoles de résidus d'histidine distincts, et à l'atome de soufre d'un ligand méthionine axial. Il en résulte une géométrie tétraédrique distordue[2].
La cystéine liée au centre de cuivre de type 1 jouxte une histidine dans la structure primaire de cette enzyme, c'est-à -dire sa séquence d'acides aminés. Cette histidine est liée au centre de cuivre de type 2 responsable de la liaison avec l'ion nitrite et de la réduction de ce dernier. Ce pont Cys–His joue un rôle important pour faciliter le transfert rapide des électrons depuis le centre de cuivre de type 1 vers celui de type 2[3].
Notes et références
- (en) Adman ET, Metalloproteins Part 1: Metal Proteins with Redox Roles, Weinheim, Verlag Chemie, (ISBN 3-527-26136-2), « Structure and Functions of Small Blue Copper Proteins », p. 5
- (en) Kroneck PMH, Beuerle J, Schumacher W, Metal Ions in Biological Systems: Degradation of environmental pollutants by microorganisms and their metalloenzymes, New York, M. Dekker, , 464–5 p. (ISBN 0-8247-8639-4), « Metal-dependent conversion of inorganic nitrogen and sulfur compounds »
- (en) Way-Zen Lee et William B. Tolman, « Toward Synthetic Analogues of Linked Redox and Catalytic Multimetal Sites in Proteins:  A Model of the Histidine−Cysteine Bridged Dicopper Array », Inorganic Chemistry, vol. 41, no 22,‎ , p. 5656-5658 (lire en ligne) DOI 10.1021/ic025937a ;
- (en) Clark, David; Madigan, Michael T.; Martinko, John M.; Stahl, David C., Brock Biology of Microorganisms (13th Edition), San Francisco, Benjamin Cummings, , 1043 p. (ISBN 978-0-321-64963-8 et 0-321-64963-X)
- (en) Einsle O, Messerschmidt A, Huber R, Kroneck PM, Neese F, « Mechanism of the six-electron reduction of nitrite to ammonia by cytochrome c nitrite reductase », J. Am. Chem. Soc., vol. 124, no 39,‎ , p. 11737–45 (PMID 12296741)