Entérobactine

L'entérobactine, ou entérochéline, est le plus puissant sidérophore connu, produit notamment par des bactéries à Gram négatif telles qu’Escherichia coli et Salmonella typhimurium[2] : elle chélate les cations Fe³⁺ avec une affinité valant K = 10⁵² M^-1[3], c'est-à-dire bien supérieure à celle de chélateurs synthétiques tels que l'EDTA (K_f,Fe³⁺ ~ 10²⁵ M⁻¹)[4]. Cette affinité remarquablement élevée permet aux microorganismes qui sont capables d'utiliser ce composé de concentrer le fer ferrique même lorsqu'il n'est présent qu'à très faible concentration molaire dans le milieu extracellulaire. Des bactéries sont ainsi capables d'absorber le fer dissous au sein d'autres organismes, chez lesquels la concentration en fer demeure toujours très faible en raison de la toxicité du fer libre.

Entérobactine
Structure de l'entérobactine
Identification
Nom UICPA	N,N’,N’’-[(3S,7S,11S)-2,6,10-trioxo-1,5,9-trioxacyclododécane-3,7,11-triyl]tris(2,3-dihydroxybenzamide)
Synonymes	entérochéline
No CAS	28384-96-5
PubChem	34231
ChEBI	28855
SMILES	Oc1cccc(C(=O)N[C@H]2COC(=O)[C@H](COC(=O)[C@H](COC2=O)NC(=O)c2cccc(O)c2O)NC(=O)c2cccc(O)c2O)c1O PubChem, vue 3D
InChI	Std. InChI : vue 3D InChI=1S/C30H27N3O15/c34-19-7-1-4-13(22(19)37)25(40)31-16-10-46-29(44)18(33-27(42)15-6-3-9-21(36)24(15)39)12-48-30(45)17(11-47-28(16)43)32-26(41)14-5-2-8-20(35)23(14)38/h1-9,16-18,34-39H,10-12H2,(H,31,40)(H,32,41)(H,33,42)/t16-,17-,18-/m0/s1 Std. InChIKey : SERBHKJMVBATSJ-BZSNNMDCSA-N
Propriétés chimiques
Formule	C30H27N3O15 [Isomères]
Masse molaire[1]	669,546 5 ± 0,031 g/mol C 53,82 %, H 4,06 %, N 6,28 %, O 35,84 %,
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

La biosynthèse de l'entérobactine commence par la conversion d'un précurseur, l'acide chorismique, en acide 2,3-dihydroxybenzoïque (DHB) par une série d'enzymes appelées EntA, EntB et EntC. Une liaison amide est alors formée entre le DHB et une molécule de L-sérine par les enzymes EntD, EntE, EntF et EntB. Trois molécules de DHB-Ser formées subissent alors une cyclisation intermoléculaire conduisant à l'entérobactine[5]. Bien que de nombreux stéréoisomères soient possibles en raison de la chiralité des résidus de sérine, seul l'isomère Δ-cis est métaboliquement actif[4].

Lorsque les cellules bactériennes viennent à manquer d'ions ferriques, elles sécrètent de l'entérobactine dans le milieu extracellulaire afin d'y chélater les cation Fe³⁺. Chez E. coli, la protéine FepA de la membrane externe permet au complexe ferrientérobactine (FeEnt) d'entrer dans le périplasme. Les protéines FepB, FepC, FepD et FepG interviennent ensuite pour transporter le complexe FeEnt à travers la membrane interne de la bactérie (membrane plasmique) à l'aide d'un transporteur ABC[6].

En raison de la très forte affinité de l'entérobactine pour les cations Fe³⁺, il est nécessaire de cliver le complexe FeEnt afin d'en libérer l'ion ferrique. Cela est réalisé par une enzyme, la ferrientérobactine estérase, qui libère trois unités 2,3-dihyroxybenzoyl-L-sérine et un ion ferreux Fe²⁺ : la réduction du fer ferrique Fe³⁺ en fer ferreux Fe²⁺ est concomitante au clivage mais aucune réductase bactérienne du complexe ferrientérobactine n'a été identifié et le mécanisme de cette réaction demeure obscur[5]. Le potentiel d'oxydoréduction du complexe Fe³⁺/Fe²⁺-entérobactine dépend du pH et varie entre −0,57 V par rapport à l'ESH à pH = 6 et −0,99 V à pH > 10,4 en passant par −0,79 V à pH = 7,4[7].