3-Hydroxyacyl-CoA déshydrogénase
La 3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase est une oxydoréductase qui catalyse la 3e étape de la β-oxydation, c'est-à-dire l'oxydation de la 3-hydroxyacyl-CoA par le NAD+ : (S)-3-hydroxyacyl-CoA + NAD+ 3-oxoacyl-CoA + NADH.
3-Hydroxyacyl-CoA déshydrogénase | ||
Structure d'une 3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase humaine cristallisée (PDB 3HAD[1]) | ||
Caractéristiques générales | ||
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Nom approuvé | Hydroxyacyl-CoA déshydrogénase | |
Symbole | HADH | |
N° EC | 1.1.1.35 | |
Homo sapiens | ||
Locus | 4q25 | |
Masse moléculaire | 34 294 Da[2] | |
Nombre de résidus | 314 acides aminés[2] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Cette enzyme peut agir sur des acides gras à chaîne courte ou moyenne et est moins active sur les acides gras à chaîne longue ; pour ceux-ci, il existe une 3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase plus spécifique (EC ).
Le produit de cette réaction est une β-cétoacyl-CoA prête à être clivée par l'acétyl-CoA C-acyltransférase pour libérer une acétyl-CoA, ce qui clos le cycle de la β-oxydation.
3-Hydroxyacyl-CoA déshydrogénase
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Notes et références
- (en) Joseph J. Barycki, Laurie K. O'Brien, Judy M. Bratt, Rongguang Zhang, Ruslan Sanishvili, Arnold W. Strauss et Leonard J. Banaszak, « Biochemical Characterization and Crystal Structure Determination of Human Heart Short Chain l-3-Hydroxyacyl-CoA Dehydrogenase Provide Insights into Catalytic Mechanism », Biochemistry, vol. 38, no 18, , p. 5786-5798 (PMID 10231530, DOI 10.1021/bi9829027, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
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