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Succinate-CoA ligase (formant de l'ADP)

La succinyl-CoA synthétase formant de l'ADP (A-SCS), également appelée succinate thiokinase et succinate-CoA ligase, est une ligase qui catalyse la réaction :

+ ADP + Pi ATP + CoA +
Succinyl-CoA Succinate
Succinate-CoA ligase (formant de l'ADP)
Description de cette image, également commentée ci-aprÚs
Structure d'une succinyl-CoA synthĂ©tase Ă  ATP d’Escherichia coli (PDB 2SCU[1]).
N° EC EC 6.2.1.5
N° CAS 9080-33-5

Cette enzyme de la matrice mitochondriale des eucaryotes catalyse la seule phosphorylation au niveau du substrat du cycle de Krebs. Elle rĂ©alise le couplage d'une rĂ©action exergonique, l'hydrolyse de la Succinyl-CoA en succinate, avec la phosphorylation de l'ADP en ATP, qui est une rĂ©action endergonique. La variation d'enthalpie libre standard rĂ©sultante de cette rĂ©action vaut ΔG°’ = −3,4 kJ·mol-1.

Il existe une autre isoforme de la succinyl-CoA synthĂ©tase, fonctionnant avec le GDP plutĂŽt qu'avec l'ADP : la succinate-CoA ligase formant du GDP (G-SCS, EC 6.2.1.4). On a pu montrer que, chez les mammifĂšres, les tissus intervenant essentiellement dans l'anabolisme, tels que le foie et les reins, tendent plutĂŽt Ă  exprimer la G-SCS, tandis que les tissus intervenant essentiellement dans le catabolisme, tels que le cerveau, le cƓur et les muscles, tendent plutĂŽt Ă  exprimer l'A-SCS[2].

Notes et références

  1. (en) Marie E. Fraser, Michael N.G. James, William A. Bridger3 et William T. Wolodko, « A detailed structural description of Escherichia coli succinyl-CoA synthetase », Journal of Molecular Biology, vol. 285, no 4,‎ , p. 1633-1653 (PMID 9917402, DOI 10.1006/jmbi.1998.2324, lire en ligne)
  2. (en) David O. Lambeth, Kristin N. Tews, Steven Adkins, Dean Frohlich et Barry I. Milavetz, « Expression of Two Succinyl-CoA Synthetases with Different Nucleotide Specificities in Mammalian Tissues », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 35,‎ , p. 36621-36624 (PMID 15234968, DOI 10.1074/jbc.M406884200, lire en ligne)
  • (en) Kaufman S, « Studies on the mechanism of the reaction catalyzed by the phosphorylating enzyme », J. Biol. Chem., vol. 216,‎ , p. 153-164 (PMID 13252015)
  • (en) Kaufman S and Alivasatos SGA, « Purification and properties of the phosphorylating enzyme from spinach », J. Biol. Chem., vol. 216,‎ , p. 141-152 (PMID 13252014)
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