Succinate-CoA ligase (formant du GDP)

La succinyl-CoA synthétase formant du GDP (G-SCS), également appelée succinate thiokinase et succinate-CoA ligase, est une ligase qui catalyse la réaction :

	+ GDP + Pi $\rightleftharpoons$ GTP + CoA +
Succinyl-CoA		Succinate

Description de cette image, également commentée ci-après

Structure d'une succinyl-CoA synthétase à GTP de cochon cristallisée avec le GTP (PDB 2FP4[1]).

Données clés
N° EC	EC 6.2.1.4
N° CAS	9014-36-2

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Cette enzyme de la matrice mitochondriale des eucaryotes catalyse la seule phosphorylation au niveau du substrat du cycle de Krebs. Elle réalise le couplage d'une réaction exergonique, l'hydrolyse de la Succinyl-CoA en succinate, avec la phosphorylation du GDP en GTP, qui est une réaction endergonique. La variation d'enthalpie libre standard résultante de cette réaction vaut ΔG°’ = −3,4 kJ·mol^-1.

Il existe une autre isoforme de la succinyl-CoA synthétase, fonctionnant avec l'ADP plutôt qu'avec le GDP : la succinate-CoA ligase formant de l'ADP (A-SCS, EC 6.2.1.5). On a pu montrer que, chez les mammifères, les tissus intervenant essentiellement dans l'anabolisme, tels que le foie et les reins, tendent plutôt à exprimer la G-SCS, tandis que les tissus intervenant essentiellement dans le catabolisme, tels que le cerveau, le cœur et les muscles, tendent plutôt à exprimer l'A-SCS[2].

Notes et références

(en) Marie E. Fraser, Koto Hayakawa, Millicent S. Hume, David G. Ryan et Edward R. Brownie, « Interactions of GTP with the ATP-grasp Domain of GTP-specific Succinyl-CoA Synthetase », Journal of Biological Chemistry, vol. 281, n^o 16,‎ 21 avril 2006, p. 11058-11065 (PMID 16481318, DOI 10.1074/jbc.M511785200, lire en ligne)
(en) David O. Lambeth, Kristin N. Tews, Steven Adkins, Dean Frohlich et Barry I. Milavetz, « Expression of Two Succinyl-CoA Synthetases with Different Nucleotide Specificities in Mammalian Tissues », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, n^o 35,‎ 27 août 2004, p. 36621-36624 (PMID 15234968, DOI 10.1074/jbc.M406884200, lire en ligne)

(en) Kaufman S, Gilvarg C, Cori O and Ochoa S, « Enzymatic oxidation of alpha-ketoglutarate and coupled phosphorylation », J. Biol. Chem., vol. 203,‎ 1953, p. 869-888 (PMID 13084656)
(en) Mazumder R, Sanadi DR and Rodwell WV, « Purification and properties of hog kidney succinic thiokinase », J. Biol. Chem., vol. 235,‎ 1960, p. 2546-2550 (PMID 13768680)
(en) SANADI DR, GIBSON M, AYENGAR P, « Guanosine triphosphate, the primary product of phosphorylation coupled to the breakdown of succinyl coenzyme A », Biochim. Biophys. Acta., vol. 14, n^o 3,‎ 1954, p. 434-6 (PMID 13181903, DOI 10.1016/0006-3002(54)90205-X)

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