EC 3.4

Le groupe EC3.4 est un groupe d'enzymes appartenant à la famille des hydrolases. Leur rôle est de découper un polypeptide, d'où leur nom générique de peptidases. La réaction chimique qu'elles catalysent est :

où AA1 et AA2 sont deux acides aminés, mais jamais quelconques.

La plupart de ces enzymes sont très spécifiques de l'acide aminé sur lequel portera la coupure. Certaines sont des endopeptidases, c'est-à-dire qu'elles ne vont pouvoir agir que sur des acides aminés se trouvant à l'intérieur d'une chaîne polypeptidique, d'autres sont des exopeptidases, c'est-à-dire qu'elles ne vont agir que sur l'acide aminé N-terminal (aminopeptidases) ou sur l'acide aminé C-terminal (carboxypeptidases). Souvent, les endopeptidases sont spécifiques de certains acides aminés comme la sérine, la cystéine ou l'acide aspartique, simplement à cause de la polarité importante de ces acides aminés.

Certaines peptidases nécessitent dans leur métabolisme la présence d'ions métalliques tels que le cobalt ou le zinc pour pouvoir créer un champ de polarité suffisant pour atteindre les acides aminés à l'intérieur de la protéine. On les nomme en général métalloprotéinases.

Parmi les plus connues, citons la trypsine (EC 3.4.21.4), une endopeptidase qui agit sur l'arginine ou la lysine, la chymotrypsine (EC 3.4.21.1), qui agit sur la tyrosine, le tryptophane, la phénylalanine ou la leucine, la thrombine (EC 3.4.21.5) qui coupe le fibrinogène en deux fibrinopeptides, les cathepsines, la papaïne (EC 3.4.22.2), la bromélaïne (EC 3.4.22.32)...

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