Méthionyl-aminopeptidase

En enzymologie, une méthionyl-aminopeptidase est une hydrolase qui catalyse le clivage de l'acide aminé N-terminal des peptides et des arylamides[1] - [2]. Elle agit préférentiellement sur la méthionine. Cette enzyme est une protéine membranaire[3] présente aussi bien chez les procaryotes que chez les eucaryotes[4] - [5].

Données clés
N° EC	EC 3.4.11.18
N° CAS	61229-81-0

Notes et références

(en) A. Ben-Bassat, K. Bauer, S. Y. Chang, K. Myambo, A. Boosman et S. Chang, « Processing of the initiation methionine from proteins: properties of the Escherichia coli methionine aminopeptidase and its gene structure. », Journal of Bacteriology, vol. 169, n^o 2,‎ février 1987, p. 751-757 (PMID 3027045, PMCID 211843, DOI 10.1128/jb.169.2.751-757.1987, lire en ligne)
(en) S. L. Roderick et B. W. Matthews, « Crystallization of methionine aminopeptidase from Escherichia coli », Journal of Biological Chemistry, vol. 263, n^o 32,‎ 15 nove,bre 1988, article n^o 16531 (PMID 3141408, lire en ligne)
(en) J. O. Freitas Jr, C. Termignoni, D. R. Borges, C. A. M. Sampaio, J. L. Prado et J. A. Guimarães, « Methionine aminopeptidase associated with liver mitochondria and microsomes », International Journal of Biochemistry, vol. 13, n^o 9,‎ 1981, p. 991-997 (PMID 6795069, DOI 10.1016/0020-711X(81)90004-5, lire en ligne)
(en) Akira Yoshida et Mei Lin, « NH₂-Terminal Formylmethionine- and NH₂-Terminal Methionine-Cleaving Enzymes in Rabbits », Journal of Biological Chemistry, vol. 247, n^o 3,‎ 10 février 1972, p. 952-957 (PMID 4110013, lire en ligne)
(en) Susumu Tsunasawa et Kozo Narita, « [46] Acylamino acid-releasing enzyme from rat liver », Methods in Enzymology, vol. 45,‎ 1976, p. 552-561 (PMID 13267, DOI 10.1016/S0076-6879(76)45049-8, lire en ligne)

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