Énoyl-coenzyme A hydratase
L'énoyl-CoA hydratase est une lyase de la superfamille des crotonases qui catalyse la réaction d'hydratation en deuxième étape de la β-oxydation :
- trans-2,3-déshydroacyl-CoA + H2O L-3-hydroxyacyl-CoA
| Énoyl-coenzyme A hydratase | ||
 Énoyl-CoA hydratase cristallisée (PDB 1DUB[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Nom approuvé | Énoyl-CoA, Hydratase/3-Hydroxyacyl CoA Déshydrogénase | |
| Symbole | EHHADH | |
| N° EC | 4.2.1.17 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 3q27.2 | |
| Masse moléculaire | 79 495 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 723 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
| Énoyl-coenzyme A hydratase mitochondriale | ||
| Caractéristiques générales | ||
| Symbole | ECHS1 | |
| N° EC | 4.2.1.17 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 10q26.3 | |
| Masse moléculaire | 31 387 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 290 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Il s'agit d'une enzyme constituée d'un hexamère de sous-unités qui rend la catalyse très efficace[3].
Énoyl-CoA hydratase
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Notes et références
- (en) C. K. Engel, M. Mathieu, J. P. Zeelen, J. K. Hiltunen et R. K. Wierenga, « Crystal structure of enoyl-coenzyme A (CoA) hydratase at 2.5 angstroms resolution: a spiral fold defines the CoA-binding pocket », The EMBO Journal, vol. 15, no 19,‎ , p. 5135-5145 (lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) Christian K Engel, Tiila R Kiema, J.Kalervo Hiltunen et Rik K Wierenga, « The crystal structure of enoyl-CoA hydratase complexed with octanoyl-CoA reveals the structural adaptations required for binding of a long chain fatty acid-CoA molecule », Journal of Molecular Biology, vol. 275, no 5,‎ , p. 847-859 (lire en ligne) DOI 10.1006/jmbi.1997.1491
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