Thiaminase
La thiaminase, ou thiamine pyridinylase, est une transférase qui catalyse la réaction :
- thiamine + pyridine 1-[(4-amino-2-méthylpyrimidin-5-yl)méthyl]pyridinium + 4-méthyl-5-(2-hydroxyéthyl)thiazole.
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme intervient dans la dégradation de la thiamine, ou vitamine B1.
On la trouve chez toute une variété d'organismes, allant de plantes[1] telles que des fougères du genre Pteridium ou Marsilea, jusqu'à des poissons[2] tels que les carpes et les poissons rouges, en passant par des bactéries telles que Bacillus subtilis[3] et un ver à soie africain Anaphe venata (en)[4].
La consommation humaine de ces plantes ou de ces animaux crus — la thiaminase est dénaturée par la cuisson — peut induire une carence en vitamine B1, dont la forme extrême est le béribéri. Ce facteur antivitaminique n'est guère dangereux pour l'homme qui ne consomme que rarement ces plantes et animaux crûs[5].
Le rôle de la thiaminase n'est pas connu avec certitude. On pense néanmoins qu'elle protège les fougères des insectes[6].
Il existe une autre enzyme, l'aminopyrimidine aminohydrolase, jadis appelée « thiaminase II », qui participe plutôt à une voie de sauvetage des nucléotides en préservant le groupe pyrimidine plutôt qu'à la dégradation complète de la molécule.
Références
- (en) Barry V. McCleary et Bruce F. Chick, « The purification and properties of a thiaminase I enzyme from nardoo (Marsilea drummondii) », Phytochemistry, vol. 16, no 2,‎ , p. 207-213 (DOI 10.1016/S0031-9422(00)86787-4, lire en ligne)
- (en) Małgorzata Boś et Andrzej Kozik, « Some Molecular and Enzymatic Properties of a Homogeneous Preparation of Thiaminase I Purified from Carp Liver », Journal of Protein Chemistry, vol. 19, no 2,‎ , p. 75-84 (PMID 10945431, DOI 10.1023/A:1007043530616, lire en ligne)
- (en) Angela V. Toms, Amy L. Haas, Joo-Heon Park, Tadhg P. Begley et Steven E. Ealick, « Structural Characterization of the Regulatory Proteins TenA and TenI from Bacillus subtilis and Identification of TenA as a Thiaminase II », Biochemistry, vol. 44, no 7,‎ , p. 2319-2329 (PMID 15709744, DOI 10.1021/bi0478648, lire en ligne)
- (en) Takahiro Nishimune, Yoshihiro Watanabe, Hideki Okazaki et Hiromu Akai, « Thiamin Is Decomposed Due to Anaphe spp. Entomophagy in Seasonal Ataxia Patients in Nigeria », Journal of Nutrition, vol. 130, no 6,‎ , p. 1625-1628 (PMID 10827220, lire en ligne)
- François Couplan, Guide nutritionnel des plantes sauvages et cultivées, Delachaux et Niestlé, , p. 93.
- (en) János Vetter, « Toxicological and Medicinal Aspects of the Most Frequent Fern Species, Pteridium aquilinum (L.) Kuhn », Working with Ferns,‎ , p. 361-375 (DOI 10.1007/978-1-4419-7162-3_25, lire en ligne)