Protéine tyrosine phosphatase
La protéine tyrosine phosphatase est une hydrolase qui catalyse la réaction :
IUBMB | Entrée IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Il s'agit d'un groupe d'enzymes qui clivent les groupes phosphate des résidus de tyrosine phosphorylés sur les protéines. La phosphorylation des résidus de tyrosine est une modification post-traductionnelle courante susceptible de générer des motifs de reconnaissance moléculaire pour les interactions entre protéines et la localisation cellulaire, d'affecter la stabilité de la protéine, et de réguler l'activité enzymatique. Ces enzymes sont par conséquent des éléments clés des voies métaboliques de transduction de signal — comme la voie MAPK/ERK (en) — et du contrôle du cycle cellulaire, et jouent probablement un rôle important dans le contrôle du développement, de la prolifération et de la différenciation des cellules, ainsi que de leur transformation maligne (cancérogenèse)[2] - [3].
Notes et références
- (en) Dae Gwin Jeong, Seung Jun Kim, Jae Hoon Kim, Jeong Hee Son, Mi Rim Park, Sang Myoun Lim, Tae-Sung Yoon et Seong Eon Ryu, « Trimeric Structure of PRL-1 Phosphatase Reveals an Active Enzyme Conformation and Regulation Mechanisms », Journal of Molecular Biology, vol. 345, no 2,‎ , p. 401-413 (PMID 15571731, DOI 10.1016/j.jmb.2004.10.061, lire en ligne)
- (en) John M. Denu et Jack E. Dixon, « Protein tyrosine phosphatases: mechanisms of catalysis and regulation », Current Opinion in Chemical Biology, vol. 2, no 5,‎ , p. 633-641 (PMID 9818190, DOI 10.1016/S1367-5931(98)80095-1, lire en ligne)
- (en) S. Paul et P. J. Lombroso, « Receptor and nonreceptor protein tyrosine phosphatases in the nervous system », Cellular and Molecular Life Sciences CMLS, vol. 60, no 11,‎ , p. 2465-2482 (PMID 14625689, DOI 10.1007/s00018-003-3123-7, lire en ligne)