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Photosystème I

Le photosystème I (PSI) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

plastocyanine réduite + ferrédoxine oxydée + hν plastocyanine oxydée + ferrédoxine réduite.
Photosystème I
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'un photosystème I de plante (PDB 2O01[1])
N° EC EC 1.97.1.12
PsaA_PsaB
Description de cette image, également commentée ci-après
Photosystème I de Synechococcus elongatus (en) (PDB 1JB0[2])

Ce complexe enzymatique est le second à intervenir dans les réactions de la photosynthèse dépendantes de la lumière. On le trouve dans la membrane des thylakoïdes chez les cyanobactéries et dans les chloroplastes des plantes et des algues. Le photosystème I a été appelé ainsi car il a été découvert avant le photosystème II, bien qu'il intervienne après celui-ci dans le fonctionnement de la photosynthèse. Certains aspects du photosystème I ont commencé à être connus dès les années 1950, mais l'importance de ces découvertes n'était pas encore comprise[3]. Louis Duysens fut le premier à proposer les concepts de photosystème I et photosystème II en 1960, et, la même année, une synthèse réalisée par Fay Bendall et Robert Hill présentait l'état de l'art des connaissances du moment en une théorie cohérente de réactions photosynthétiques[3] : ces hypothèses furent confirmées les années suivantes par les expériences conduites par les équipes de Duysens et de Witt.

Le photosystème I est un complexe protĂ©ique membranaire intĂ©gral qui utilise l'Ă©nergie lumineuse pour transfĂ©rer un Ă©lectron d'une plastocyanine Ă  une ferrĂ©doxine. Il contient plus de 110 cofacteurs, sensiblement plus que le photosystème II. Ces diffĂ©rents composants ont des fonctions variĂ©es. Ceux impliquĂ©s dans les transferts d'Ă©lectrons du centre rĂ©actionnel du PSI sont le dimère de chlorophylle P700 comme donneur primaire d'Ă©lectron et cinq accepteurs d'Ă©lectron : la chlorophylle A0, la phylloquinone A1 et trois clusters fer-soufre [4Fe-4S] notĂ©s Fx, Fa et Fb.

PsaA et PsaB sont deux sous-unitĂ©s principales du PSI. Ce sont deux protĂ©ines membranaires intĂ©grales apparentĂ©es qui se lient aux composants P700, A0, A1 et Fx du système. Elles contiennent entre 730 et 750 acides aminĂ©s et possĂ©deraient 11 segments transmembranaires. Le cluster [4Fe-4S] est liĂ© Ă  quatre rĂ©sidus de cystĂ©ine : deux d'entre eux sont fournis par la protĂ©ine PsaA et les deux autres par la protĂ©ine PsaB. Les deux rĂ©sidus de cystĂ©ine des deux protĂ©ines sont proximaux et situĂ©s dans une boucle entre les 9e et 10e segments transmembranaires. Une glissière Ă  leucine semble ĂŞtre prĂ©sente en aval (vers l'extrĂ©mitĂ© 3') des cystĂ©ines et pourrait contribuer Ă  la dimĂ©risation des unitĂ©s PsaA/PsaB[4].

(en) Schéma de fonctionnement des réactions photosynthétiques dépendantes de la lumière montrant la position du photosystème I par rapport au photosystème II, à la plastoquinone, au complexe cytochrome b6f, à la plastocyanine, à la ferrédoxine-NADP+ réductase et à l'ATP synthase.

Notes et références

  1. (en) Alexey Amunts, Omri Drory et Nathan Nelson, « The structure of a plant photosystem I supercomplex at 3.4 Å resolution », Nature, vol. 447,‎ , p. 58-63 (lire en ligne) DOI 10.1038/nature05687 PMID 17476261
  2. (en) Patrick Jordan, Petra Fromme, Horst Tobias Witt, Olaf Klukas, Wolfram Saenger et Norbert Kraus zlig, « Three-dimensional structure of cyanobacterial photosystem I at 2.5 Å resolution », Nature, vol. 411, no 6840,‎ , p. 909-917 (PMID 11418848, DOI 10.1038/35082000, Bibcode 2001Natur.411..909J, lire en ligne)
  3. (en) Petra Fromme, Paul Mathis, « Unraveling the Photosystem I Reaction Center: A History, or the Sum of Many Efforts », Photosynthesis Research, vol. 80, nos 1-3,‎ , p. 109-124 (lire en ligne) DOI 10.1023/B:PRES.0000030657.88242.e1 PMID 16328814
  4. (en) Andrew N. Webber, Richard Malkin, « Photosystem I reaction-centre proteins contain leucine zipper motifs: A proposed role in dimer formation », FEBS Letters, vol. 264, no 1,‎ , p. 1-4 (lire en ligne) DOI 10.1016/0014-5793(90)80749-9 PMID 2186925
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