DMSO réductase
La diméthylsulfoxyde réductase, ou DMSO réductase (DMSOR), est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
| N° EC | EC |
|---|---|
| Cofacteur(s) | [4Fe-4S], molybdoptérine |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Cette enzyme intervient à l'étape finale de la respiration anaérobie de certaines bactéries et archées pour réduire le DMSO (CH3)2S=O en sulfure de diméthyle (CH3)2S avec libération d'eau. Au cours de cette réaction, l'atome d'oxygène est d'abord transféré à un cation de molybdène, élément assez rare en biochimie[2], avant d'être réduit en eau.
Chez Rhodobacter sphaeroides, la DMSO réductase est une protéine hydrosoluble constituée d'une seule sous-unité qui n'a besoin d'aucun autre cofacteur autre que la molybdoptérine. Chez Escherichia coli, elle est incluse dans la membrane plasmique et est constituée de trois sous-unités distinctes : l'une contient le cofacteur à molybdène, l'autre contient quatre centres [4Fe-4S] et la troisième est transmembranaire et oxyde le ménaquinol en ménaquinone. La circulation d'électrons du ménaquinol à travers les centres [4Fe-4S] jusqu'au cofacteur à molybdène génère un gradient de concentration en protons à travers la membrane plasmique utilisé pour produire de l'ATP par couplage chimiosmotique[3].
Notes et références
- (en) Frank Schneider, Jan Löwe, Robert Huber, Hermann Schindelin, Caroline Kisker et Jörg Knäblein, « Crystal Structure of Dimethyl Sulfoxide Reductase from Rhodobacter capsulatus at 1.88 Å Resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 263, no 1,‎ , p. 53-69 (PMID 8890912, DOI 10.1006/jmbi.1996.0555, lire en ligne)
- (en) Alastair G. McEwan et Ulrike Kappler, « The DMSO reductase family of microbial molybdenum enzymes », Australian Biochemist, vol. 35, no 3,‎ , p. 17-20 (lire en ligne)
- (en) Caroline Kisker, Hermann Schindelin et Douglas C. Rees, « Molybdenum-cofactor-containing enzymes: structure and mechanism », Annual Review of Biochemistry, vol. 66,‎ , p. 233-267 (PMID 9242907, DOI 10.1146/annurev.biochem.66.1.233, lire en ligne)