Éthylbenzène hydroxylase
L'éthylbenzène hydroxylase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- Éthylbenzène + H2O + accepteur d'électrons (S)-1-phényléthanol + accepteur réduit.
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Hème, Fe-S, molybdoptérine |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme, de la famille de la DMSO réductase, utilise un cofacteur à molybdène sous la forme d'une ou de deux molécules de molybdoptérine complexées avec un cation de molybdène(VI) lui-même coordonné à d'autres ligands — résidus de sérine, de cystéine, de sélénocystéine ou d'aspartate et très souvent d'oxygène sous forme Mo=O. La 1,4-benzoquinone et le ferrocène peuvent servir d'accepteurs d'électrons in vitro.
Elle intervient dans la dégradation de l'éthylbenzène chez Aromatoleum aromaticum, une bactérie dénitrifiante qui ne produit cette enzyme qu'en milieu anaérobie et en présence d'éthylbenzène. L'éthylbenzène hydroxylase a été isolée et se présente comme une protéine hydrosoluble du périplasme.
Notes et références
- (en) Kniemeyer O, Heider J, « Ethylbenzene Dehydrogenase, a Novel Hydrocarbon-oxidizing Molybdenum/Iron-Sulfur/Heme Enzyme », J. Biol. Chem., vol. 276, no 24, , p. 21381–6 (PMID 11294876, DOI 10.1074/jbc.M101679200)
- (en) Johnson HA, Pelletier DA, Spormann AM, « Isolation and Characterization of Anaerobic Ethylbenzene Dehydrogenase, a Novel Mo-Fe-S Enzyme », J. Bacteriol., vol. 183, no 15, , p. 4536–42 (PMID 11443088, PMCID 95348, DOI 10.1128/JB.183.15.4536-4542.2001)
- (en) Szaleniec M, Hagel C, Menke M, Nowak P, Witko M, Heider J, « Kinetics and Mechanism of Oxygen-Independent Hydrocarbon Hydroxylation by Ethylbenzene Dehydrogenase », Biochemistry, vol. 46,, no 25, , p. 7637–46 (PMID 17542621, DOI 10.1021/bi700633c)
- (en) Szaleniec M, Borowski T, Schühle K, Witko M, Heider J, « Ab Inito Modeling of Ethylbenzene Dehydrogenase Reaction Mechanism », J. Am. Chem. Soc., vol. 132 ,, no 17, , p. 6014–24 (PMID 20387836, DOI 10.1021/ja907208k)