Saccharase-isomaltase
La saccharase-isomaltase est une glycoside hydrolase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons (1→6)-α-D-osidiques de certains oligosaccharides produits par la digestion de l'amidon et du glycogène par l'α-amylase et dans l'isomaltose.
Oligo-1,6-glucosidase
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme est présente au niveau de la bordure en brosse de l'intestin grêle[1] - [2] - [3]. Elle est exprimée préférentiellement dans la membrane apicale des entérocytes[4]. Elle a pour fonction de digérer les glucides de la ration alimentaire tels que l'amidon, le glycogène et l'isomaltose, ce qui permet leur dégradation en vue de produire de l'énergie métabolique
Notes et références
- (en) Hans-Peter Hauri, Andrea Quaroni et Kurt J. Isselbacher, « Biogenesis of intestinal plasma membrane: Posttranslational route and cleavage of sucrase—isomaltase », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 76, no 10,‎ , p. 5183-5186 (PMID 291933, PMCID 413104, DOI 10.1073/pnas.76.10.5183, lire en ligne)
- (en) H. Sjöström, O. Norén, L. Christiansen, H. Wacker et G. Semenza, « A fully active, two-active-site, single-chain sucrase.isomaltase from pig small intestine. Implications for the biosynthesis of a mammalian integral stalked membrane protein », Journal of Biological Chemistry, vol. 255, no 23,‎ , p. 11332-11338 (PMID 7002920, lire en ligne)
- (en) Ignacio R. Rodriguez, François R. Taravel et William J. Whelan, « Characterization and function of pig intestinal sucrase-isomaltase and its separate subunits », European Journal of Biochemistry,‎ , p. 575-582 (PMID 6479163, DOI 10.1111/j.1432-1033.1984.tb08408.x, lire en ligne)
- (en) David RodrĂguez, Andrew J. Ramsay, VĂctor Quesada, Cecilia Garabaya, ElĂas Campo, JosĂ© M. P. Freije et Carlos LĂłpez-OtĂn1, « Functional analysis of sucrase-isomaltase mutations from chronic lymphocytic leukemia patients », Human Molecular Genetics, vol. 22, no 11,‎ , p. 2273-2282 (PMID 23418305, DOI 10.1093/hmg/ddt078, lire en ligne)
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