SĂ©doheptulose-bisphosphatase
La sédoheptulose-bisphosphatase, ou sédoheptulose-1,7-bisphosphatase, est une hydrolase qui catalyse la réaction :
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme intervient dans le cycle de Calvin. Il s'agit d'une protéine homodimérique, constituée par conséquent de deux sous-unité identiques[1]. Sa taille dépend des espèces, elle est par exemple de 92 kDa (deux sous-unités de 46 kDa) dans les feuilles de concombres[2]. Le domaine fonctionnel contrôlant l'activité de la sédoheptulose-bisphosphatase contient un pont disulfure entre deux résidus de cystéine[3]. De plus, elle a besoin de cations de magnésium Mg2+ pour être active[4].
La sédoheptulose-bisphosphatase est liée à la membrane des thylakoïdes du côté du stroma des chloroplastes. Certaines études ont suggéré qu'elle fasse partie d'un complexe enzymatique plus gros d'environ 900 kDa avec d'autres enzymes photosynthétiques[5].
Notes et références
- (en) M. Hino, T. Nagatsu, S. Kakumu, S. Okuyama, Y. Yoshii et I. Nagatsu, « glycylprolyl β-naphthylamidase activity in human serum », Clinica Chimica Acta, vol. 62, no 1,‎ , p. 5-11 (PMID 1149281, DOI 10.1016/0009-8981(75)90273-9, lire en ligne)
- (en) Meiling Wang, Huangai Bi, Peipei Liu et Xizhen Ai, « Molecular cloning and expression analysis of the gene encoding sedoheptulose-1, 7-bisphosphatase from Cucumis sativus », Scientia Horticulturae, vol. 129, no 3,‎ , p. 414-420 (DOI 10.1016/j.scienta.2011.04.010, lire en ligne)
- (en) Louise E. Anderson, Heather C. Huppe, Alex Dong Li et Fred J. Stevens, « Identification of a potential redox-sensitive interdomain disulfide in the sedoheptulose bisphosphatase of Chlamydomonas reinhardtii », The Plant Journal, vol. 10, no 3,‎ , p. 553-560 (PMID 8811868, DOI 10.1046/j.1365-313X.1996.10030553.x, lire en ligne)
- (en) Y. Nakamura, T. Tada, K. Wada, T. Kinoshita, M. Tamoi, S. Shigeoka et K. Nishimura, « Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the fructose-1,6-/sedoheptulose-1,7-bisphosphatase of Synechococcus PCC 7942 », Acta Crystalligraphica Section D, vol. 57, no Pt 3,‎ , p. 454-456 (PMID 11223530, DOI 10.1107/S0907444901002177, lire en ligne)
- (en) K. H. Suss, C. Arkona, R. Manteuffel et K. Adler, « Calvin cycle multienzyme complexes are bound to chloroplast thylakoid membranes of higher plants in situ », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 90, no 12,‎ , p. 5514-5518 (PMID 11607406, PMCID 46751, DOI 10.1073/pnas.90.12.5514, JSTOR 2362428, Bibcode 1993PNAS...90.5514S, lire en ligne)