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Sérine O-acétyltransférase

La sérine O-acétyltransférase, ou SAT, est une acétyltransférase qui catalyse la réaction :

Acétyl-CoA + L-sérine CoA + O-acétyl-L-sérine.
Sérine O-acétyltransférase
Description de cette image, également commentée ci-après
Apoenzyme de SAT
(domaine N-terminal, PDB 1SSM[1])
N° EC EC 2.3.1.30
N° CAS 9023-16-9
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Cette enzyme intervient dans la conversion de la sérine en cystéine chez les plantes et les bactéries[2]. L'activité enzymatique est portée par le domaine N-terminal de la protéine, domaine qui est conservé chez tous ces organismes[3]. Ce domaine est constitué de huit hélices α et son site actif contient une triade catalytique formée notamment par les résidus His158 et Asp143 avec le substrat, ce qui catalyse son acétylation[4].

Notes et références
  1. (en) Laurence R. Olsen, Bin Huang, Matthew W. Vetting et Steven L. Roderick, « Structure of Serine Acetyltransferase in Complexes with CoA and Its Cysteine Feedback Inhibitor », Biochemistry, vol. 43, no 20,‎ , p. 6013-6019 (PMID 15147185, DOI 10.1021/bi0358521, lire en ligne)
  2. (en) Dagmar Denk et August Böck, « L-Cysteine Biosynthesis in Escherichia coli: Nucleotide Sequence and Expression of the Serine Acetyltransferase (cysE) Gene from the Wild-type and a Cysteine-excreting Mutant », Journal of General Microbiology, vol. 133, no 3,‎ , p. 515-525 (PMID 3309158, DOI 10.1099/00221287-133-3-515, lire en ligne)
  3. (en) Kazuki Saito, Hiroyuki Yokoyama, Masaaki Noji et Isamu Murakoshi, « Molecular Cloning and Characterization of a Plant Serine Acetyltransferase Playing a Regulatory Role in Cysteine Biosynthesis from Watermelon », Journal of Biological Chemistry, vol. 270, no 27,‎ , p. 16321-16326 (PMID 7608200, DOI 10.1074/jbc.270.27.16321, lire en ligne)
  4. (en) Valerie E. Pye, Andrew P. Tingey, Robert L. Robson et Peter C. E. Moody, « The Structure and Mechanism of Serine Acetyltransferase from Escherichia coli », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 39,‎ , p. 40729-40736 (PMID 15231846, DOI 10.1074/jbc.M403751200, lire en ligne)
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