Acyl-coenzyme A synthétase
L'acyl-CoA synthétase est une ligase qui catalyse la réaction :
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme, présente chez tous les organismes comme les bactéries et les humains, active la dégradation des acides gras, la biosynthèse de novo des lipides et le renouvellement des membranes cellulaires en établissant une liaison thioester avec la coenzyme A[1], de sorte qu'ils puissent être oxydés par β-oxydation ou être incorporés dans des phospholipides. Elle joue un rôle important dans la régulation physiologique de diverses fonctions cellulaires en produisant des acyl-CoA à longue chaîne, lesquels seraient impliqués dans le transport et l'acylation des protéines, l'activation de certaines enzymes, la signalisation cellulaire et la régulation de la transcription[2]. La réaction se déroule en deux temps, avec la formation d'un intermédiaire acyl-AMP[3].
Notes et références
- (en) Eric Soupene et Frans A. Kuypers, « Mammalian Long-Chain Acyl-CoA Synthetases », Experimental Biology and Medicine, vol. 233, no 5,‎ , p. 507-521 (lire en ligne) DOI 10.3181/0710-MR-287
- (en) Yuko Hisanaga, Hideo Ago, Noriko Nakagawa, Keisuke Hamada, Koh Ida, Masaki Yamamoto, Tetsuya Hori, Yasuhiro Arii, Mitsuaki Sugahara, Seiki Kuramitsu, Shigeyuki Yokoyama et Masashi Miyano, « Structural Basis of the Substrate-specific Two-step Catalysis of Long Chain Fatty Acyl-CoA Synthetase Dimer », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 30,‎ , p. 31717-31726 (lire en ligne) DOI 10.1074/jbc.M400100200
- (en) Shengjun Qiao et Pentti Tuohimaa, « Vitamin D3 inhibits fatty acid synthase expression by stimulating the expression of long-chain fatty-acid-CoA ligase 3 in prostate cancer cells », FEBS Letters, vol. 577, no 3,‎ , p. 451–454 (lire en ligne) DOI 10.1016/j.febslet.2004.10.044