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1-Lysophosphatidylcholine

Une 1-lysophosphatidylcholine (1-lysoPC) ou lysolécithine, est une biomolécule dérivée d'une phosphatidylcholine par hydrolyse d'un résidu d'acide gras en position 1 sur le glycérol ; cette hydrolyse est généralement le fait d'une phospholipase A1. Ils constituent une étape de la biosynthèse des phosphatidylcholines et sont des sous-produits de plusieurs voies métaboliques participant à la lipogenèse dans les cellules.

Structure générique d'une 1-lysophosphatidylcholine où R est une chaîne aliphatique.

La nomenclature à leur sujet n'est pas fixée et, à travers la littérature les concernant, les 1-lysoPC peuvent également être appelées 2-acylglycéro-3-phosphocholine, 1-lyso-2-acyl-sn-glycéro-3-phosphocholine, β-lysophosphatidylcholine, 2-acylglycérophosphocholine, L-1-lysolécithine, ou encore 1-lécithine.

Les 1-lysophosphatidylcholines sont structurellement semblables aux 2-lysophosphatidylcholines à partir desquelles elles se forment spontanément par transfert d'un groupe acyle du carbone 1 au carbone 2 du résidu glycérol, ces deux isomères étant en équilibre :

2-Lysophosphatidylcholine 1-Lysophosphatidylcholine

L'Ă©quilibre de 90 % de 2-lysoPC et 10 % de 1-lysoPC est atteint avec une demi-vie d'environ 10 minutes aux conditions physiologiques[1] et d'environ une heure aux conditions de laboratoire[2].

Le taux d'isomérisation est le plus faible à pH 4-5 ; une enzyme, la lysolécithine acylmutase (EC 5.4.1.1), a été découverte chez Penicillium notatum : elle catalyse cette isomérisation aux pH acides.

Notes et références

  1. (en) Martine CROSET, Nicole BROSSARD, Anne POLETTE et Michel LAGARDE, « Characterization of plasma unsaturated lysophosphatidylcholines in human and rat », The Biochemical Journal, vol. 345,‎ , p. 61-67 (lire en ligne) DOI 10.1042/0264-6021:3450061 PMID 10600639
  2. (en) Andreas Plueckthun, Edward A. Dennis, « Acyl and phosphoryl migration in lysophospholipids: importance in phospholipid synthesis and phospholipase specificity », Biochemistry, vol. 21, no 8,‎ , p. 1743-1750 DOI 10.1021/bi00537a007
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