Somatostatine
La somatostatine, aussi appelée GHIH (de l'anglais Growth Hormone-Inhibiting Hormone) ou SRIF (de l'anglais Somatotropin Release-Inhibiting Factor), est une hormone protéique inhibitrice de l'hormone de croissance. Elle existe sous deux formes actives, produites par un clivage alternatif d'une même pré-protéine : une de 14 acides aminés, une autre de 28 acides aminés.
| Somatostatine | |
| |
| Identification | |
|---|---|
| Synonymes |
GHIH |
| No CAS | |
| No ECHA | 100.051.773 |
| No CE | 256-969-7 |
| Code ATC | H01 |
| SMILES | |
| InChI | |
| Propriétés chimiques | |
| Formule | C76H104N18O19S2 [Isomères] |
| Masse molaire[1] | 1 637,878 ± 0,087 g/mol C 55,73 %, H 6,4 %, N 15,39 %, O 18,56 %, S 3,92 %, |
| Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire. | |
La somatostatine est sécrétée non seulement par les cellules de l'hypothalamus mais également par les cellules delta de l'estomac, de l'intestin et du pancréas. Elle se lie aux récepteurs de la somatostatine.
Étymologie
Le mot somatostatine est composé des mots grecs, sôma (« le corps ») et statos (« l’arrêt »).
Caractéristiques
La somatostatine est produite par les cellules entéroendocrine δ, mais également par les neurones intrinsèques de l'estomac, du pancréas ainsi que des intestins[2].
Principales actions de la somatostatine
La somatostatine agit sur le système gastro-intestinal, mais également sur le système nerveux[2].
Toutes les actions de cette hormone sont inhibitrices :
- inhibition du largage de l'hormone de croissance (GH) ;
- inhibition du largage de la TSH ;
- suppression du largage des hormones gastro-intestinales :
- gastrine,
- cholécystokinine (CCK),
- sécrétine,
- motiline,
- vasoactive intestinal peptide (VIP),
- gastric inhibitory polypeptide (GIP),
- entéroglucagon (GIP) ;
- inhibition de la vidange gastrique, de la contraction de la vésicule biliaire et de la mobilité intestinale ;
- suppression du largage d'hormones pancréatiques :
- inhibition de la sécrétion acide au niveau de l'estomac (voie paracrine) ;
- suppression de la sécrétion exocrine du pancréas.
RĂ©cepteurs de la somatostatine
Il existe 5 types de récepteurs à la somatostatine, nommés de SSTR1 à SSTR5, dont les gènes sont présents sur des chromosomes différents[2]. Exprimés à la surface des neurones, des cellules endothéliales vasculaire, ainsi que sur les cellules entéroendocrines du système pancréatique[2], ces récepteurs font partie de la famille des récepteurs couplés aux protéines G (GPCR en anglais). On peut distinguer deux sous-groupes incluant respectivement SSTR1,4 et SSTR2,3 et 5. Seul SSTR5 montre une préférence de liaison pour le peptide de 28 acides aminés.
Anomalies
La somatostatine peut présenter une hypoactivité ou une hyperactivité, bien que ces anomalies soient rares[2].
Dans le cadre de gastrite chronique, une association entre une infection provoquée par la bactérie Helicobecter pylori et un taux inférieur de somatostatine est retrouvée[2].
Analogues synthétiques
Les analogues de la somatostatine sont employés notamment lors d'une surexpression du récepteur SSTR2[2].
L'octréotide est un analogue synthétique de la somatostatine. Cet octopeptide possède des effets inhibiteurs plus puissants que la somatostatine sur la sécrétion de l'hormone de croissance (growth hormone, ou « GH »), du glucagon, ou de l'insuline. Il est utilisé en médecine dans le traitement de certaines affections hormonales : hypophysaires (comme l'acromégalie) ou pancréatiques (comme les tumeurs dites neuro-endocrines, par exemple l'insulinome). Il est également utilisé comme vasoconstricteur splanchnique dans le traitement de l'hémorragie d'une varice œsophagienne.
Le pasiréotide est un autre analogue synthétique.
Voir aussi
Notes et références
- Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
- (en) Malcolm J. Low, « The somatostatin neuroendocrine system: physiology and clinical relevance in gastrointestinal and pancreatic disorders », Best Practice & Research Clinical Endocrinology & Metabolism, vol. 18, no 4,‎ , p. 607–622 (DOI 10.1016/j.beem.2004.08.005, lire en ligne, consulté le )