Saccharopine déshydrogénase
La saccharopine déshydrogénase, ou saccharopine réductase, est une oxydoréductase qui catalyse l'une des réactions :
- L-saccharopine + NAD+ + H2O L-lysine + α-cétoglutarate + NADH + H+[1]
- L-saccharopine + NADP+ + H2O L-lysine + α-cétoglutarate + NADPH + H+
- L-saccharopine + NAD+ + H2O L-glutamate + L-allysine + NADH + H+
- L-saccharopine + NADP+ + H2O L-glutamate + L-allysine + NADPH + H+
Saccharopine déshydrogénase
(NAD+, formant la L-lysine)
(NAD+, formant la L-lysine)
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Saccharopine déshydrogénase
(NADP+, formant la L-lysine)
(NADP+, formant la L-lysine)
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Saccharopine déshydrogénase (NAD+, formant le L-glutamate)
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Saccharopine déshydrogénase (NADP+, formant le L-glutamate)
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Il s'agit de quatre enzymes intervenant dans la biosynthèse de la lysine par l'intermédiaire de la saccharopine. Elle catalyse une étape de la voie de l'α-aminoadipate, spécifique aux champignons, de sorte qu'elle pourrait avoir des applications dans la recherche de nouveaux antibiotiques.
Notes et références
- (en) Vidya Prasanna Kumar, Ann H. West et Paul F. Cook, « Supporting role of lysine 13 and glutamate 16 in the acid–base mechanism of saccharopine dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 522, no 1, , p. 57-61 (PMID 22521736, DOI 10.1016/j.abb.2012.03.027, lire en ligne)
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