Lipoprotéine lipase

Elle catalyse la réaction :

triacylglycérol + H₂O ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ diacylglycérol + carboxylate.

Il s'agit d'une enzyme qui hydrolyse les triglycérides contenus dans les VLDL et les chylomicrons. La lipoprotéine lipase se trouve à la surface des épithéliums vasculaires, au niveau du muscle strié squelettique, des glandes mammaires et surtout au niveau du tissu adipeux. Synthétisé en intracellulaire, elle se lie au GPIHBP1 situé à la surface des cellules endothéliales pour se retrouver du côté de la lumière du capillaire sanguin[1].

Sur un modèle animal, il contribue à la résistance à l'insuline et permet une maîtrise du poids[2].

Il y a un système d'activation/ inhibition de cette enzyme qui se fait par les apolipoprotéines C2 (pour l'activation) et C3 (pour l'inhibition). Elle est également inhibé par l'ANGPTL4[3].

Certaines mutations augmentent l'activité de l'enzyme. l'une d'entre elles, appelée LPL^S447X, est présente dans environ un cinquième de la population et serait protectrice contre l'athérome[4],avec un taux sanguin diminué de triglycérides, un taux augmenté de HDL, une morbidité cardio-vasculaire moindre[5]. D'autres mutations sont inactivantes vis-à-vis de l'enzyme, entraînant une augmentation des triglycérides sanguins et le risque cardiaque[6].

D'autres mutations entraînent un déficit de l'enzyme avec un déficit familial en lipoprotéine lipase.