Enzyme d'activation de la formiate C-acétyltransférase
L'enzyme d'activation de la formiate C-acétyltransférase, également appelée enzyme d'activation de la pyruvate formiate lyase ([pyruvate formate lyase]-activating enzyme en anglais) ou PFL activase, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- S-adénosyl-L-méthionine + dihydroflavodoxine + [formiate C-acétyltransférase]–glycine 5’-désoxyadénosine + L-méthionine + flavodoxine semiquinone + radical [formiate C-acétyltransférase]–glycin-2-yle.
Enzyme d'activation de la formiate C-acétyltransférase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Fe-S |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme est une protéine fer-soufre qui oxyde le résidu de glycine –NH–CH2–CO– en position 734[1] de la formiate C-acétyltransférase pour former son radical –NH–CH•–CO– à l'aide d'un cation de fer Fe2+ d'un cofacteur Fe-S, ce qui a pour effet d'activer la formiate C-acétyltransférase[2], cette enzyme possédant un mécanisme catalytique radicalaire[3].
Notes et références
- (en) A. F. Wagner, M. Frey, F. A. Neugebauer, W. Schäfer et J. Knappe, « The free radical in pyruvate formate-lyase is located on glycine-734 », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 89, no 3, , p. 996-1000 (PMID 1310545, PMCID 48372, DOI 10.1073/pnas.89.3.996, JSTOR 2358426, Bibcode 1992PNAS...89..996W, lire en ligne)
- (en) M. Frey, M. Rothe, A. F. Wagner et J. Knappe, « Adenosylmethionine-dependent synthesis of the glycyl radical in pyruvate formate-lyase by abstraction of the glycine C-2 pro-S hydrogen atom. Studies of [2H]glycine-substituted enzyme and peptides homologous to the glycine 734 site », Journal of Biological Chemistry, vol. 269, no 17, , p. 12432-12437 (PMID 8175649, lire en ligne)
- (en) Perry A. Frey, « Radical Mechanisms of Enzymatic Catalysis », Annual Review of Biochemistry, vol. 70, , p. 121-148 (PMID 11395404, DOI 10.1146/annurev.biochem.70.1.121, lire en ligne)
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