Transpeptidase
La transpeptidase est une hydrolase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques présentant préférentiellement la configuration (Ac)2–L-Lys–D-Ala┼D-Ala. Il s'agit d'une enzyme bactérienne responsable de la réticulation du peptidoglycane pour former une paroi cellulaire rigide.
DD-transpeptidase
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Les pénicillines sont des inhibiteurs de la transpeptidase, raison pour laquelle la famille d'antibiotiques apparentés — dits antibiotiques β-lactame — sont efficaces principalement contre des bactéries à Gram positif.
Notes et références
- (en) Jean-Marie Ghuysen, Jean-Marie Frère, Mélina Leyh-Bouille, Martine Nguyen-Distèche, Jacques Coyette, Jean Dusart, Bernard Joris, Colette Duez, Otto Dideberg, Paulette Charlier, Georges Dive et Josette Lamotte-Brasseur, « Bacterial wall peptidoglycan, DD-peptidases and beta-lactam antibiotics », Scandinavian Journal of Infectious Diseases. Supplementum, vol. 42,‎ , p. 17-37 (PMID 6597561)
- (en) Jean Marie Frère, Bernard Joris et Gerald D. Shockman, « Penicillin-Sensitive Enzymes in Peptidoglycan Biosynthesis », Critical Reviews in Microbiology, vol. 11, no 4,‎ , p. 299-396 (PMID 3888533, DOI 10.3109/10408418409105906, lire en ligne)
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