Pullulanase
La pullulanase est une glycoside hydrolase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons osidiques α-D-(1→6) du pullulane, de l'amylopectine et du glycogène, ainsi que celles des dextrines limites α et β de ces deux derniers. Les pullulanases de type I attaquent spécifiquement les liaisons α-(1→6) tandis que les pullulanases de type II sont également capables d'hydrolyser les liaisons α-(1→4).
Pullulanase
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme est produite par diverses bactéries et archées. L'exoenzyme constituée d'une lipoprotéine liée à la surface cellulaire de bactéries à Gram négatif du genre Klebsiella en est un exemple.
Notes et références
- (en) Alexandra East, Ariel E. Mechaly, Gerard H. M. Huysmans, Cédric Bernarde, Diana Tello-Manigne, Nathalie Nadeau, Anthony P. Pugsley, Alejandro Buschiazzo, Pedro M. Alzari, Peter J. Bond et Olivera Francetic, « Structural Basis of Pullulanase Membrane Binding and Secretion Revealed by X-Ray Crystallography, Molecular Dynamics and Biochemical Analysis », Structure, vol. 24, no 1,‎ , p. 92-104 (PMID 26688215, DOI 10.1016/j.str.2015.10.023, lire en ligne)
- (en) Hans Bender et Kurt Wallenfels, « [95] Pullulanase (an amylopectin and glycogen debranching enzyme) from Aerobacter aerogenes », Methods in Enzymology, vol. 8,‎ , p. 555-559 (DOI 10.1016/0076-6879(66)08100-X, lire en ligne)
- (en) Lee, E.Y.C. and Whelan, W.J., The Enzymes, vol. 5, New York, Academic Press, , 191–234 p., « Glycogen and starch debranching enzymes »
- (en) D. Manners, « Observations on the specificity and nomenclature of starch debranching enzymes », Journal of Applied Glycoscience, vol. 44,‎ , p. 83-85
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