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Protéome

Le protéome est l'ensemble des protéines exprimées dans une cellule, une partie d'une cellule (membranes, organites) ou un groupe de cellules (organe, organisme, groupe d'organismes) dans des conditions données et à un moment donné.

Histoire du mot

Ce terme d'origine anglo-saxonne a été inventé en 1994 par Mark Wilkins de l'Université Macquarie de Sydney. Il provient de la contraction de protéine et génome car le protéome est aux protéines ce que le génome est pour les gènes. Alors que les gènes codent des instructions, les protéines les exécutent pour assurer le fonctionnement cellulaire.

Dynamique

Le protéome est de nature dynamique : à la différence du génome qui est plus ou moins stable dans les cellules d'un organisme, le protéome varie temporellement et spatialement, selon les réponses de l’organisme à son environnement ou à des stimuli internes (hormonaux et chronobiologiques par exemple), ou en réponse à certains polluants (métaux lourds par exemple)[1]

La taille et la complexité du protéome est plus importante que celle du génome car un gène peut coder plusieurs protéines. Ceci est dû à des modifications de la maturation des ARNm (molécules intermédiaires de la traduction, entre le génome et le protéome), mais aussi à des modifications post-traductionnelles des protéines comme les phosphorylations et les glycosylations.

L'étude du protéome, la protéomique, permet une meilleure compréhension du fonctionnement cellulaire à partir de l'expression protéique dans un contexte global. Ces études sont souvent basées sur l'utilisation de spectromètres de masse qui permet de connaître toutes les protéines présentes à un instant donné dans un échantillon.

Le protéome "noir" ou inconnu

PerdigĂŁo et ses collègues se sont interrogĂ©s sur le protĂ©ome "noir" - qui vient dĂ©terminer les rĂ©gions des protĂ©ines jamais observĂ©es par dĂ©termination de la structure expĂ©rimentale et inaccessible Ă  la modĂ©lisation par homologie. Pour 546 000 protĂ©ines Swiss-Prot, ils ont constatĂ© que 44-54 % du protĂ©ome dans les eucaryotes et les virus Ă©tait "noir", contre seulement ~14 % dans les archĂ©es et les bactĂ©ries. Étonnamment, la plupart du protĂ©ome "noir" ne pouvait pas ĂŞtre dĂ©terminĂ© par des explications classiques, comme les rĂ©gions transmembranaires ou de dĂ©sordre intrinsèque. Près de la moitiĂ© du protĂ©ome "noir" est caractĂ©risĂ© par des protĂ©ines "noires", dans lesquelles la sĂ©quence complète ne ressemblait Ă  aucune structure connue. Les protĂ©ines "noires" possèdent une grande variĂ©tĂ© de fonctions, mais un sous-ensemble a rĂ©vĂ©lĂ© des caractĂ©ristiques diffĂ©rentes et imprĂ©vues, comme l’association avec la sĂ©crĂ©tion, les tissus spĂ©cifiques, le rĂ©ticulum endoplasmique, la liaison disulfure et le clivage protĂ©olytique[2]

Notes et références

  1. Lingua G, Bona E, Todeschini V, Cattaneo C, Marsano F, Berta G, Cavaletto M (2012), Effects of heavy metals and arbuscular mycorrhiza on the leaf proteome of a selected poplar clone: a time course analysis ; PLoS One. 2012 ; 7(6):e38662. Epub 2012 Jun 26.
  2. (en) Nelson Perdigão et al, « Unexpected features of the dark proteome », PNAS, vol. 112, no 52,‎ , p. 15898–15903 (DOI 10.1073/pnas.1508380112, lire en ligne)

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