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Gideon Davies

Gideon John Davies (né le ) est professeur de chimie au Laboratoire de biologie structurale (YSBL) de l'Université d'York, au Royaume-Uni. Davies est surtout connu pour ses études révolutionnaires sur les enzymes glucidiques actives, notamment en analysant la base conformationnelle et mécaniste de la catalyse et en l'appliquant au profit de la société. En 2016, Davies est nommé professeur de recherche de la Royal Society Ken Murray à l'Université d'York.

Gideon Davies
Biographie
Naissance

Great Sutton (en)
Nationalité
Formation
Université de Bristol
The Whitby High School (en)
Activités
Autres informations
A travaillé pour
Membre de
Site web
Distinctions
Liste détaillée
Prix Corday-Morgan ()
MĂ©daille Gabor ()
Khorana Prize ()
MĂ©daille Davy ()
Fellow of the Royal Society of Chemistry
Membre de l'Academy of Medical Sciences (en)

Éducation

Davies fait ses études à l'Université de Bristol où il obtient un baccalauréat ès sciences en biochimie et un doctorat en 1990 pour la recherche sur l'enzyme phosphoglycérate kinase isolée de la bactérie Bacillus stearothermophilus, et supervisé par Herman Watson et Len Hall. Il obtient un doctorat en sciences (DSc) de l'Université de Bristol en 2007.

Carrière

Après son doctorat, Davies effectue des recherches postdoctorales à la station externe du Laboratoire européen de biologie moléculaire (EMBL) à Hambourg, en collaboration avec Keith S. Wilson sur l'utilisation du rayonnement synchrotron dans la cristallographie des protéines, ainsi qu'au Centre national de la recherche scientifique (CNRS) à Grenoble. En 1990, Davies part à York pour travailler avec Dale Wigley et Guy Dodson sur l'ADN gyrase, créant son propre groupe au sein de l'YSBL en 1996 après avoir reçu une Bourse de recherche universitaire de la Royal Society[1]. Il est nommé professeur à l'Université d'York en 2001 et reçoit une chaire de recherche de la Royal Society Ken Murray[2] en 2016. Il collabore avec Alywn Jones, Bernard Henrissat[3] - [4] Steve Withers et David Vocadlo. Il est directeur de thèse de Tracey Gloster.

Davies Ă©tudie la chimie biologique des glucides, de leur structure [5] - [6] - [7], leurs rĂ´les en enzymologie[8] - [9], glycobiologie[10] - [11] - [12] - [13], utilisation comme biocarburants [14] - [15] - [16] et implications pour le microbiote intestinal[17] - [18].

Davies remporte de nombreux prix pour son travail, comme la médaille Davy et de la médaille Gabor de la Royal Society, le John and Rita Cornforth Award (avec Paul Walton [19]), le prix Whistler de l'International Carbohydrate Organization[20], et le prix GlaxoSmithKline [21] de la Biochemical Society. En 2019, il est l'un des membres du York Structural Biology Laboratory de l'Université d'York qui reçoit le Queen's Anniversary Prize.

Davies est élu membre de l'Organisation européenne de biologie moléculaire (EMBO) en 2010 et est membre de la Royal Society of Chemistry (FRSC). En 2010, Davies est élu membre de la Royal Society (FRS) et membre de l'Académie des sciences médicales (FMedSci) en 2014.

Il reçoit le John and Rita Cornforth Award de la Royal Society of Chemistry en 2020 [22] et le Queen's Anniversary Prize (à YSBL) en 2019 [23].

Davies épouse Valérie Marie-Andrée Ducros [24] en 1999 (div. 2021) et a deux filles.

Références
  1. (en-GB) « Gideon Davies » [archive du ], royalsociety.org (consulté le )
  2. (en-GB) « Leading scientists awarded Royal Society Research Professorships », royalsociety.org (consulté le )
  3. Henrissat et Davies, « Structural and sequence-based classification of glycoside hydrolases », Current Opinion in Structural Biology, vol. 7, no 5,‎ , p. 637–44 (PMID 9345621, DOI 10.1016/S0959-440X(97)80072-3)
  4. Davies et Henrissat, « Structures and mechanisms of glycosyl hydrolases », Structure, vol. 3, no 9,‎ , p. 853–9 (PMID 8535779, DOI 10.1016/S0969-2126(01)00220-9)
  5. Agirre, Davies, Wilson et Cowtan, « Carbohydrate anomalies in the PDB », Nature Chemical Biology, vol. 11, no 5,‎ , p. 303 (PMID 25885951, DOI 10.1038/nchembio.1798, lire en ligne)
  6. Agirre, Iglesias-Fernández, Rovira et Davies, « Privateer: software for the conformational validation of carbohydrate structures », Nature Structural & Molecular Biology, vol. 22, no 11,‎ , p. 833–834 (PMID 26581513, DOI 10.1038/nsmb.3115, S2CID 33800088, lire en ligne)
  7. Agirre, Davies, Wilson et Cowtan, « Carbohydrate structure: the rocky road to automation », Current Opinion in Structural Biology, carbohydrates: A feast of structural glycobiology • Sequences and topology: Computational studies of protein-protein interactions, vol. 44,‎ , p. 39–47 (PMID 27940408, DOI 10.1016/j.sbi.2016.11.011, lire en ligne)
  8. Vocadlo, Davies, Laine et Withers, « Catalysis by hen egg-white lysozyme proceeds via a covalent intermediate », Nature, vol. 412, no 6849,‎ , p. 835–838 (ISSN 0028-0836, PMID 11518970, DOI 10.1038/35090602, Bibcode 2001Natur.412..835V, S2CID 205020153, lire en ligne)
  9. Ducros, Zechel, Murshudov et Gilbert, « Substrate distortion by a beta-mannanase: snapshots of the Michaelis and covalent-intermediate complexes suggest a B(2,5) conformation for the transition state », Angewandte Chemie International Edition in English, vol. 41, no 15,‎ , p. 2824–2827 (ISSN 1433-7851, PMID 12203498, DOI 10.1002/1521-3773(20020802)41:15<2824::AID-ANIE2824>3.0.CO;2-G)
  10. Coutinho, Deleury, Davies et Henrissat, « An evolving hierarchical family classification for glycosyltransferases », Journal of Molecular Biology, vol. 328, no 2,‎ , p. 307–317 (ISSN 0022-2836, PMID 12691742, DOI 10.1016/s0022-2836(03)00307-3)
  11. Yuzwa, Macauley, Heinonen et Shan, « A potent mechanism-inspired O-GlcNAcase inhibitor that blocks phosphorylation of tau in vivo », Nature Chemical Biology, vol. 4, no 8,‎ , p. 483–490 (PMID 18587388, DOI 10.1038/nchembio.96)
  12. Wu, Viola, Brzozowski et Davies, « Structural characterization of human heparanase reveals insights into substrate recognition », Nature Structural & Molecular Biology, vol. 22, no 12,‎ , p. 1016–1022 (PMID 26575439, PMCID 5008439, DOI 10.1038/nsmb.3136)
  13. Roth, Chan, Offen et Hemsworth, « Structural and functional insight into human O-GlcNAcase », Nature Chemical Biology, vol. 13, no 6,‎ , p. 610–612 (PMID 28346405, PMCID 5438047, DOI 10.1038/nchembio.2358, lire en ligne)
  14. (en) Yin, Urresti, Lafond et Johnston, « Structure-function characterization reveals new catalytic diversity in the galactose oxidase and glyoxal oxidase family », Nature Communications, vol. 6,‎ , p. 10197 (PMID 26680532, PMCID 4703870, DOI 10.1038/ncomms10197, Bibcode 2015NatCo...610197Y)
  15. (en) Quinlan, Sweeney, Leggio et Otten, « Insights into the oxidative degradation of cellulose by a copper metalloenzyme that exploits biomass components », Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 108, no 37,‎ , p. 15079–15084 (ISSN 0027-8424, PMID 21876164, PMCID 3174640, DOI 10.1073/pnas.1105776108, Bibcode 2011PNAS..10815079Q)
  16. Frandsen, Simmons, Dupree et Poulsen, « The molecular basis of polysaccharide cleavage by lytic polysaccharide monooxygenases », Nature Chemical Biology, vol. 12, no 4,‎ , p. 298–303 (PMID 26928935, PMCID 4817220, DOI 10.1038/nchembio.2029)
  17. Larsbrink, Rogers, Hemsworth et McKee, « A discrete genetic locus confers xyloglucan metabolism in select human gut Bacteroidetes », Nature, vol. 506, no 7489,‎ , p. 498–502 (PMID 24463512, PMCID 4282169, DOI 10.1038/nature12907, Bibcode 2014Natur.506..498L)
  18. Cuskin, Lowe, Temple et Zhu, « Human gut Bacteroidetes can utilize yeast mannan through a selfish mechanism », Nature, vol. 517, no 7533,‎ , p. 165–169 (PMID 25567280, PMCID 4978465, DOI 10.1038/nature13995, Bibcode 2015Natur.517..165C)
  19. « Professor Paul Walton - About staff, University of York »
  20. « Home », ico.chemistry.unimelb.edu.au
  21. « The GlaxoSmithKline Award »
  22. « Archive »
  23. « Putting proteins at the forefront of industrial biotechnology and new drug approaches »
  24. Ducros, Brzozowski, Wilson et Brown, « Crystal structure of the type-2 Cu depleted laccase from Coprinus dnereus at 2.2 Å resolution », Nature Structural Biology, vol. 5, no 4,‎ , p. 310–316 (PMID 9546223, DOI 10.1038/nsb0498-310, S2CID 8642348)

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