Concanavaline A

La concanavaline A est produite par le haricot sabre, Canavalia ensiformis, où elle s'accumule dans le fruit ou fève. C'est la première lectine à avoir été identifiée et extraite par Peter Hermann Stillmark en 1888 à l'Université de Dorpat en Russie. Elle est aussi appelée hémaglutinine, en raison de sa capacité à précipiter les érythrocytes, mais diffère de l'hémaglutinine (HA) du virus de la grippe.

Le haricot sabre contient deux autres globulines lectines : la concanavaline B de 96KDa, et la jacaline.

Comme la majorité des lectines, la ConA est un homotétramère : chaque sous-unité de 26.5KDa composée de 237 acides aminés et fortement glycosylée, héberge deux ions, un de Ca²⁺ et un d'un métal de transition, généralement du Mn²⁺. Sa structure tertiaire a été élucidée[2], et l'on connait bien les bases moléculaires de ses interactions avec les métaux qui la composent, et de son affinité pour le mannose et le glucose[3]

La ConA est spécifique des résidus α-D-mannosyl et α-D-glucosyl, deux hexoses ne différant que par la disposition de l'alcool sur le carbone 2, lorsqu'ils se situent en position terminale de structures ramifiées de N-Glycanes, comme celles riches en α-mannose, ou celles de type hybride bi-antennaire de glycanes complexes. La ConA a 4 sites de fixation, correspondants aux 4 sous unités.

Le poids moléculaire est de 104-113KDa [4]. Le point isoélectrique est de l'ordre de 4.5-5.5.

La ConA a une faible effet de Diffusion Raman, 20 cm^-1 [5]. Cette émission est due à la faible mobilité du tonneau β formé de 14 feuillets β dans la structure de la ConA[6].

• La ConA interagit avec divers récepteurs contenant des polysaccharides à mannose, à commencer par les marqueurs de groupe sanguin, les immunoglobulines et l'antigène carcino-embryonnaire ou ACE. Elle interagit aussi avec les lipoprotéines[7] et le lipopolysaccharide (LPS)[8].

• La ConA agglutine fortement les érythrocytes, sans en être spécifique de groupe sanguin, et aussi les cellules cancéreuses[8]. Les cellules normales ne sont pas agglutinées, sauf après traitement hydrolytique ou trypsinisation[8]. De nombreuses études rapportent l'agglutination de types cellulaires comme les lymphocytes, les fibroblastes, les adipocytes[8].
• La ConA réagit avec de nombreux micro-organismes, comme E. coli, Dictyostelium discoideum et B. substilis [8].
• La ConA induit la mitose des lymphocytes[8].

Elle induit la maturation des oocystes [8]. Elle est supposée médier l'interaction entre les oligosaccharides (alpha-mannosyl) de la surface du virus HIV et les lymphocytes T humains[8].