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Adénosylméthionine décarboxylase

L'adénosylméthionine décarboxylase est une lyase qui catalyse la réaction :

S-adénosyl-L-méthionine S-adénosylméthioninamine + CO2.
Adénosylméthionine décarboxylase
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'une adénosylméthionine décarboxylase cristallisée de Thermotoga maritima (PDB 1TLU[1])
N° EC EC 4.1.1.50
N° CAS 9036-20-8
Cofacteur(s) pyruvate
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Cette enzyme intervient dans la biosynthèse de polyamines naturelles telles que la spermidine et la spermine[2]. Elle a pour cofacteur le pyruvate et non le phosphate de pyridoxal[3].

Notes et références
  1. (en) Angela V. Toms, Cynthia Kinsland, Diane E. McCloskey, Anthony E. Pegg et Steven E. Ealick, « Evolutionary Links as Revealed by the Structure of Thermotoga maritima S-Adenosylmethionine Decarboxylase », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 32,‎ , p. 33837-33846 (PMID 15150268, DOI 10.1074/jbc.M403369200, lire en ligne)
  2. (en) A. E. Pegg, H. Xiong, D. J. Feith et L. M. Shantz, « S-adenosylmethionine decarboxylase: structure, function and regulation by polyamines », Biochemical Society Transactions, vol. 26, no 4,‎ , p. 580-586 (PMID 10047786)
  3. (en) Paul D. van Poelje et Esmond E. Snell, « Pyruvoyl-Dependent Enzymes », Annual Review of Biochemistry, vol. 59,‎ , p. 29-59 (PMID 2197977, DOI 10.1146/annurev.bi.59.070190.000333, lire en ligne)
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