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Préflagelline peptidase

La prĂ©flagelline peptidase est une protĂ©ase aspartique qui catalyse le clivage du peptide signal de 3 Ă  12 rĂ©sidus d'acides aminĂ©s de l'extrĂ©mitĂ© N-terminale de la prĂ©flagelline pour libĂ©rer la flagelline. Cette rĂ©action intervient gĂ©nĂ©ralement au niveau d'une liaison peptidique Arg–Gly ou Lys–Gly.

Cette enzyme a été isolée à partir d'archées mais pas de bactéries.

Notes et références

    • (en) Sonia L. Bardy et Ken F. Jarrell, « FlaK of the archaeon Methanococcus maripaludis possesses preflagellin peptidase activity », FEMS Microbiology Letters, vol. 208, no 1,‎ , p. 53-59 (PMID 11934494, DOI 10.1016/S0378-1097(01)00579-1, lire en ligne)
    • (en) Sandy Y. M. Ng, David J. VanDyke, Bonnie Chaban, John Wu, Yoshika Nosaka, Shin-Ichi Aizawa et Ken F. Jarrell, « Different Minimal Signal Peptide Lengths Recognized by the Archaeal Prepilin-Like Peptidases FlaK and PibD », Journal of Bacteriology, vol. 191, no 21,‎ , p. 6732-6740 (PMID 19717585, PMCID 2795283, DOI 10.1128/JB.00673-09, lire en ligne)
    • (en) Jian Hu, Yi Xue, Sangwon Lee et Ya Ha, « The crystal structure of GXGD membrane protease FlaK », Nature, vol. 475,‎ , p. 528-531 (PMID 21765428, PMCID 3894692, DOI 10.1038/nature10218, lire en ligne)
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